Action moléculaire sur le chaperon : petites protéines de choc thermique

Cette séance de cours explore l'action moléculaire du chaperon des petites protéines de choc thermique (sHsps) dans la protéostase, en mettant l'accent sur leur interaction avec des protéines mal repliées, des fibrilles amyloïdes et des clients comme CLIC1. La séance de cours s'insère dans le réseau complexe et dynamique de chaperon Hsp, le mécanisme de liaison des sHsps aux fibrilles amyloïdes matures et leur rôle dans l'inhibition de la cytotoxicité associée aux fibrilles. Grâce à des techniques de fluorescence monomolécule, la séance de cours étudie la stoechiométrie et l'architecture des sous-unités des complexes protéiques sHsp-client, fournissant des informations sur l'activité chaperon de sHsps. Les résultats suggèrent que les sHsps stabilisent les fibrilles amyloïdes, préviennent la fragmentation et atténuent la cytotoxicité associée aux fibriles, ce qui éclaire les implications thérapeutiques potentielles des sHsps dans les maladies qui faussent les protéines.