Fonctions des protéines liées au SERF dans l'accélération amyloïde et la liaison G-quadruplex

Description

Cette séance de cours de l'instructeur James Bardwell explore les fonctions des protéines liées au SERF dans l'accélération de la formation d'amyloïdes et de la liaison aux structures du G-quadruplex. La séance de cours aborde des sujets tels que le rôle du SERF dans l'agrégation amyloïde, son impact sur la cinétique amyloïde et son interaction avec les protéines amyloïdes-prone. De plus, il se penche sur la diversité structurale des protéines SERF, leur classification et leur affinité de liaison à l'ADN et aux quadruplexes G de l'ARN. La séance de cours traite également de l'utilisation de la spectrométrie de masse de mobilité de l'ion pour étudier les protéines SERF et leurs complexes. Dans l'ensemble, la séance de cours donne un aperçu des mécanismes complexes sous-jacents à l'implication des protéines liées au SERF dans la formation d'amyloïdes et la liaison G-quadruplex.

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Séances de cours associées (27)

Concepts associés (96)

Protein complex

A protein complex or multiprotein complex is a group of two or more associated polypeptide chains. Protein complexes are distinct from multidomain enzymes, in which multiple catalytic domains are found in a single polypeptide chain. Protein complexes are a form of quaternary structure. Proteins in a protein complex are linked by non-covalent protein–protein interactions. These complexes are a cornerstone of many (if not most) biological processes.

Substance amyloïde

droite|vignette| Micrographie montrant des dépôts de substance amyloïde (en rose) dans l'intestin grêle. La substance amyloïde est un agrégat de protéines qui se plient sous une forme permettant à de nombreuses copies de cette protéine de s'agglutiner les unes aux autres et de constituer ainsi des fibrilles. Dans le corps humain, la substance amyloïde est liée au développement de diverses maladies.

Structure quaternaire

vignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.

Interaction protéine-protéine

thumb|upright=1.2|L'inhibiteur de la ribonucléase en forme de fer à cheval (en représentation « fil de fer ») forme une interaction protéine–protéine avec la protéine de la ribonucléase. Les contacts entre les deux protéines sont représentés sous forme de taches colorées. Une Interaction protéine–protéine apparait lorsque deux ou plusieurs protéines se lient entre elles, le plus souvent pour mener à bien leur fonction biologique.

Bêta-amyloïde

Le peptide amyloïde bêta ou β-amyloïde est un peptide (une petite protéine) appartenant à la famille des substances amyloïdes. Dans certaines circonstances, il est néfaste pour le système nerveux central (sous l’influence de différents facteurs génétiques et environnementaux encore mal compris). L'amyloïde bêta est au centre de l'hypothèse amyloïde qui est la théorie, formulée initialement par JA Hardy et GA Higgins en 1992, selon laquelle la maladie d'Alzheimer est causée par la présence de plaques amyloïdes dans le cerveau.