Agrégation et désagrégation des protéines: Perspectives d'études in Vivo
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Explore le rôle des chaperons en guidant le repliement des protéines et en prévenant les erreurs de pliage à travers le cycle fonctionnel de Hsp70 et le système de chaperon DnaK.
Déplacez-vous dans les mécanismes d'agrégation protéique à l'aide de C. elegans, couvrant les erreurs de pliage, les voies d'agrégation, la cinétique, les chaperons et la nucléation stochastique.
Couvre la structure moléculaire des polymères, le processus de transcription et les implications du mauvais repliement des protéines dans les maladies.
Explore la dynamique de repliement des protéines, en se concentrant sur la stabilisation non-équilibre assistée par chaperon et ses implications pour la biophysique et l'évolution.
Explore les mécanismes d'homéostasie protéique de l'appareil Golgi, y compris le contrôle de la qualité, l'impact du stress protéotoxique et le déploiement des protéines induites.
Déplacez-vous dans la signalisation transcellulaire du chaperon chez C. elegans, révélant comment il active la protéostase organique au-delà des limites cellulaires.
Couvre les principes et les applications de la Tomographie de Cohérence Optique dans divers domaines, y compris le diagnostic médical et la science des matériaux.
Explore la promiscuité sélective dans la liaison du chaperon d'E. coli Hsp70 aux substrats protéiques dépliés ou mal repliés, en examinant ses implications dans les mécanismes de pliage des protéines.
