Phage T4Le phage T4 (pour bactériophage T4) est un virus de la famille des Myoviridae et de l’ordre des Caudovirales qui s’attaque à la bactérie Escherichia coli (E. coli). Sa structure comporte trois grandes parties : la capside contenant l’ADN double brin, la queue permettant l’injection de cet ADN dans la bactérie infectée et les fibres caudales permettant l’attachement du phage sur la membrane de la bactérie.
BactériophageLes bactériophages, ou phages (mot formé des éléments bactério-, « bactérie », et -phage, « qui mange »), ou, plus rarement, virus bactériens, sont des virus qui n'infectent que des bactéries. Ils sont présents dans toute la biosphère. Ils sont particulièrement abondants dans les milieux riches en bactéries, et donc notamment dans les excréments, le sol et les eaux d'égout. Dans un millilitre d'eau de mer, on compte près de 50 millions de bactériophages. Le support de l'information génétique (génome) des bactériophages peut être un ADN ou un ARN.
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Cristallographie aux rayons XLa cristallographie aux rayons X, radiocristallographie ou diffractométrie de rayons X (DRX, on utilise aussi souvent l'abréviation anglaise XRD pour X-ray diffraction) est une technique d'analyse fondée sur la diffraction des rayons X par la matière, particulièrement quand celle-ci est cristalline. La diffraction des rayons X est une diffusion élastique, c'est-à-dire sans perte d'énergie des photons (longueurs d'onde inchangées), qui donne lieu à des interférences d'autant plus marquées que la matière est ordonnée.
Changement conformationnelvignette|Exemple de changement conformationnel En biochimie, un changement conformationnel est la transition entre deux géométries moléculaires, souvent induite par des facteurs environnementaux. Une macromolécule est le plus souvent flexible et dynamique, chaque configuration tridimensionnelle possible définissant une conformation. La forme d'une macromolécule peut se modifier en réponse à un changement dans les paramètres environnementaux tels que la température, le pH (acidité, basicité), le champ électrique, la salinité, la lumière (sur les chromophores), la phosphorylation ou la liaison d'un ligand.
Protéine GLes sont une famille de protéines qui permettent le transfert d'informations à l'intérieur de la cellule. Elles participent ainsi à un mécanisme appelé transduction du signal. Cette protéine est appelée ainsi car elle utilise l'échange de GTP en GDP comme un « interrupteur moléculaire » pour déclencher ou inhiber des réactions biochimiques dans la cellule. La protéine G se lie au GTP et au GDP. Alfred G. Gilman et Martin Rodbell ont obtenu le prix Nobel de physiologie ou médecine en 1994 pour sa découverte et leurs travaux sur les protéines G.
Gq (protéine)Les protéines Gq font partie de la famille des protéines G associées à un récepteur. Il s'agit entre autres de récepteur sensible à l'acétylcholine de type muscarinique. Elles s'expriment dans les cardiomyocytes, les cellules musculaires lisses, les plaquettes sanguines et dans l'hypothalamus. Ces protéines sont constitués de trois sous-unités respectivement appelées α, β, γ, d'où leur nom de protéines hétérotrimétriques. Mais seule la première de ces sous-unités est capable de fixer une molécule de GDP (guanosine diphosphate) ou GTP (guanosine triphosphate).
Sous-unité protéiqueUne sous-unité protéique est une chaîne polypeptidique qui entre dans la constitution d'un complexe protéique par auto-assemblage. De nombreuses protéines sont constituées de plus d'un seul peptide : les protéines oligomériques sont formées de quelques chaînes polypeptidiques, par exemple l'hémoglobine et l'ADN polymérase ; d'autres peuvent en contenir un très grand nombre et sont dites multimériques, par exemple les microtubules et les protéines constitutives du cytosquelette.
ConformérieEn chimie, la conformérie est une forme de stéréoisomérie décrivant le fait qu'une même molécule existe sous la forme de plusieurs conformères (ou isomères de conformation) à la suite de la rotation des atomes autour de liaisons chimiques simples. On parle surtout de conformérie en chimie organique, pour des rotations autour des liaisons carbone-carbone. Il existe trois principaux facteurs qui rendent certains conformères plus stables que les autres : L'interaction entre une liaison σ et le lobe orbital arrière d'une liaison σ∗ voisine : cela n'est possible que lorsque les deux liaisons sont décalées.
CristallographieLa cristallographie est la science qui se consacre à l'étude des cristaux à l'échelle atomique. Les propriétés physico-chimiques d'un cristal sont étroitement liées à l'arrangement spatial des atomes dans la matière. L'état cristallin est défini par un caractère périodique et ordonné à l'échelle atomique ou moléculaire. Le cristal est obtenu par translation dans toutes les directions d'une unité de base appelée maille élémentaire.
