Structure quaternairevignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.
Spectroscopie photoélectroniqueLa spectroscopie photoélectronique (photoelectron spectroscopy, PES) ou spectroscopie de photoémission (photoemission spectroscopy) est un ensemble de méthodes spectroscopiques basées sur la détection d'électrons émis par des molécules après le bombardement de celle-ci par une onde électromagnétique monochromatique. Cette spectroscopie fait partie des méthodes de spectroscopie électronique. Elle est utilisée pour mesurer l'énergie de liaison des électrons dans la matière, c'est-à-dire à sonder les états occupés.
Spectroscopie dans l'infrarouge procheLa spectroscopie dans l'infrarouge proche (ou dans le proche infrarouge, SPIR), souvent désignée par son sigle anglais NIRS (near-infrared spectroscopy), est une technique de mesure et d'analyse des spectres de réflexion dans la gamme de longueurs d'onde (l'infrarouge proche). Cette technique est largement utilisée dans les domaines de la chimie (polymères, pétrochimie, industrie pharmaceutique), de l’alimentation, de l’agriculture ainsi qu'en planétologie. À ces longueurs d’onde, les liaisons chimiques qui peuvent être analysées sont C-H, O-H et N-H.
Hèmevignette|Structure de . vignette|Modélisation 3D de . vignette|Structure de . L’hème est un cofacteur contenant un atome de métal, souvent du fer, servant à accueillir un gaz diatomique (par exemple du dioxygène ) au centre d’un large anneau organique appelé porphyrine. Toutes les porphyrines ne contiennent pas nécessairement un atome de fer mais la majorité des métalloprotéines qui contiennent des porphyrines ont en fait l’hème comme sous-unité prosthétique.
TryptophaneLe tryptophane (abréviations IUPAC-IUBMB : Trp et W) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes et l'un des aminés essentiels pour l'humain. Il est encodé sur les ARN messagers par le codon UGG. C'est l'acide aminé protéinogène le plus rare composant uniquement 1,3 % des acides aminés totaux des vertébrés et 1,1% de ceux des protéines. Il est aromatique, apolaire et hydrophobe (comme la phénylalanine). Très fragile, il est détruit par les acides minéraux et ne peut être isolé dans les hydrolysats acides des protéines.
Spectroscopie RamanLa spectroscopie Raman (ou spectrométrie Raman) et la microspectroscopie Raman sont des méthodes non destructives d'observation et de caractérisation de la composition moléculaire et de la structure externe d'un matériau, qui exploite le phénomène physique selon lequel un milieu modifie légèrement la fréquence de la lumière y circulant. Ce décalage en fréquence dit l'effet Raman correspond à un échange d'énergie entre le rayon lumineux et le milieu, et donne des informations sur le substrat lui-même.
Voie métaboliqueUne voie métabolique est un ensemble de réactions chimiques catalysées par une série d'enzymes qui agissent de manière séquentielle. Chaque réaction constitue une étape d'un processus complexe de synthèse ou de dégradation d'une molécule biologique finale. Dans une voie métabolique, le produit de la réaction catalysée par une enzyme sert de substrat pour la réaction suivante. Les voies métaboliques peuvent être linéaires, ramifiées (ou branchées), voire cycliques.
Prédiction de la structure des protéinesLa prédiction de la structure des protéines est l'inférence de la structure tridimensionnelle des protéines à partir de leur séquences d'acides aminés, c'est-à-dire la prédiction de leur pliage et de leur structures secondaire et tertiaire à partir de leur structure primaire. La prédiction de la structure est fondamentalement différente du problème inverse de la conception des protéines. Elle est l'un des objectifs les plus importants poursuivis par la bioinformatique et la chimie théorique.
Complexe cytochrome b6fDISPLAYTITLE:Complexe cytochrome b6f Le complexe cytochrome b6f, ou complexe de cytochromes b6f, est une oxydoréductase qui catalyse la réaction : plastoquinol + 2 plastocyanines oxydées + 2 H+face 1 plastoquinone + 2 plastocyanines réduites + 2 H+face 2. Cette réaction est analogue à celle catalysée par la coenzyme Q-cytochrome c réductase de la chaîne respiratoire dans les mitochondries. Ce complexe enzymatique est présent dans la membrane des thylakoïdes, organites présents chez les cyanobactéries ainsi qu'à l'intérieur des chloroplastes, eux-mêmes organites photosynthétiques des algues vertes et des plantes.
Coenzyme Q-cytochrome c réductaseredresse=1.15|vignette| Schéma de fonctionnement du . L'espace intermembranaire mitochondrial est en haut, la membrane mitochondriale interne est représentée en gris au milieu, et la matrice mitochondriale est en bas. redresse=1.15|vignette| Schéma de principe du cycle Q. La coenzyme Q-cytochrome c réductase, ou complexe de la chaîne respiratoire, également appelée complexe bc1, est une oxydoréductase membranaire qui catalyse la réaction : ubiquinol + 2 ferricytochrome c + 2 H+matriciel ubiquinone + 2 ferrocytochrome c + 4 H+intermembranaire.
