Tandem mass spectrometryTandem mass spectrometry, also known as MS/MS or MS2, is a technique in instrumental analysis where two or more mass analyzers are coupled together using an additional reaction step to increase their abilities to analyse chemical samples. A common use of tandem MS is the analysis of biomolecules, such as proteins and peptides. The molecules of a given sample are ionized and the first spectrometer (designated MS1) separates these ions by their mass-to-charge ratio (often given as m/z or m/Q).
Chromatographie en phase gazeuse-spectrométrie de masseLa chromatographie en phase gazeuse couplée à la spectrométrie de masse, abrégé CPG-SM, ou GC-MS de l'anglais Gas chromatography-mass spectrometry, est une technique d'analyse qui combine les performances de la chromatographie en phase gazeuse, pour la séparation des composés d'un échantillon, et de la spectrométrie de masse, pour la détection et l’identification des composés en fonction de leur rapport masse sur charge. Cette technique permet d'identifier et/ou de quantifier précisément de nombreuses substances présentes en très petites quantités, voire en traces.
Spectrométrie de massethumb|right|Spectromètre de masse La spectrométrie de masse est une technique physique d'analyse permettant de détecter et d'identifier des molécules d’intérêt par mesure de leur masse, et de caractériser leur structure chimique. Son principe réside dans la séparation en phase gazeuse de molécules chargées (ions) en fonction de leur rapport masse/charge (m/z). Elle est utilisée dans pratiquement tous les domaines scientifiques : physique, astrophysique, chimie en phase gazeuse, chimie organique, dosages, biologie, médecine, archéologie.
Chromatographie en phase liquide-spectrométrie de masseLa chromatographie en phase liquide couplée à la spectrométrie de masse (en anglais Liquid chromatography-mass spectrometry ou LC-MS) est une méthode d'analyse qui combine les performances de la chromatographie en phase liquide et de la spectrométrie de masse afin d'identifier et/ou de quantifier précisément de nombreuses substances. Une unité LC-MS est composée de deux blocs principaux : un chromatographe en phase liquide et un spectromètre de masse. Catégorie:Méthode de la biochimie Catégorie:Chromatogra
Séquençage des protéinesLe séquençage des protéines est la détermination de la séquence polypeptidique. Elle est destinée à connaître le nombre, la nature chimique et l'ordre de tous les résidus d'acides aminés dans un polypeptide. Pour cela, si la protéine contient plus d'une chaîne polypeptidique, les chaînes doivent être d'abord séparées, puis purifiées. Généralement, toutes les liaisons disulfures seront réduites et les thiols ainsi obtenus alkylés.
Ionisation par électronébuliseurthumb|Électronébuliseur L'ionisation par électronébuliseur ou ESI (de l'anglais en) est la dispersion d’un liquide sous forme de gouttelettes chargées électriquement. L'ionisation par électronébuliseur combine deux processus : formation des gouttelettes chargement des gouttelettes. La nébulisation des solutions par ESI est obtenue par une méthode électrostatique, i.e. en appliquant une différence de potentiel élevée (entre ±3 et ±5 kV) entre l’extrémité de l’émetteur (tube capillaire en acier inoxydable, jonction liquide) et un orifice situé à proximité.
Spectrométrie de masse à résonance cyclonique ioniqueLa spectrométrie de masse à résonance cyclotronique ionique (FT-ICR-MS) est un instrument possédant un haut pouvoir de résolution et une bonne exactitude sur la masse très important pour l’analyse des protéines. C’est une technique basée sur le piégeage et l’excitation des ions dans une cellule ICR (résonance cyclotronique des ions) sous l’action d’un champ électromagnétique. Le spectre de masse est obtenu via la transformée de Fourier qui convertit le signal temporel acquis en spectre de fréquence proportionnel à la masse.
Désorption-ionisation laser assistée par matriceLa désorption-ionisation laser assistée par matrice (en anglais en ou MALDI) est une technique d'ionisation douce utilisée en spectrométrie de masse. Elle permet l'ionisation et la vaporisation de biomolécules comme des biopolymères des protéines, des peptides ou des sucres et de grosses molécules organiques comme les polymères, les dendrimères et autres macromolécules. Ces molécules ont tendance à se fragmenter lorsqu'elles sont ionisées par des méthodes plus conventionnelles.
Interaction protéine-protéinethumb|upright=1.2|L'inhibiteur de la ribonucléase en forme de fer à cheval (en représentation « fil de fer ») forme une interaction protéine–protéine avec la protéine de la ribonucléase. Les contacts entre les deux protéines sont représentés sous forme de taches colorées. Une Interaction protéine–protéine apparait lorsque deux ou plusieurs protéines se lient entre elles, le plus souvent pour mener à bien leur fonction biologique.
Spectromètre de masse à temps de volLa spectrométrie à temps de vol (TOF-MS, selon l'acronyme anglais en) est une méthode de spectrométrie de masse dans laquelle les ions sont accélérés par un champ électrique de valeur connue. Il résulte de cette accélération que les ions de même charge électrique acquièrent la même quantité de mouvement. La vitesse des ions, par contre, dépend du rapport masse sur charge. On mesure le temps mis par une particule chargée pour atteindre un détecteur situé à une distance connue.
