Hypercholestérolémie familialeL’hypercholestérolémie familiale est une maladie génétique responsable d'une augmentation importante des taux sanguins de cholestérol (essentiellement celui du lipoprotéine de basse densité). Le risque principal est la survenue de maladies cardiovasculaires à un âge plus jeune que pour le reste de la population. Le rapport entre hypercholestérolémie importante et maladie cardiovasculaire est suspecté dès les années 1930, les formes familiales étant identifiées une décennie plus tard.
Protéine membranaire périphériqueredresse=1.67|vignette|Représentation des différents types d'interaction entre protéines membranaires monotopiques et membrane biologique : (1) interaction par une hélice α amphiphile parallèle au plan de la membrane ; (2) interaction par une boucle hydrophobe ; (3) interaction par un lipide membranaire lié par covalence (lipidation) ; (4) interaction électrostatique ou ionique avec les lipides membranaires (par exemple par l'intermédiaire de cations de calcium Ca).
Glycocalyxvignette|350px|Glycocalyx de Bacillus subtilis. Le glycocalyx (abrégé sous l'acronyme GCX), ou feutrage micro fibrillaire ou encore glycolemme, est un élément présent chez tous les types cellulaires eucaryotes, mais aussi certaines bactéries, proposant une protection à la membrane externe de la cellule et peut aussi être défini comme un revêtement d'aspect fibreux, plus ou moins épais au-delà de la surface lipidique, constitué par des glucides. Le glycocalyx est composé d'une couche de polysaccharides liée de manière covalente aux lipides et aux protéines de la membrane.
ProtéolyseEn biochimie, la protéolyse est la segmentation des protéines en ses fragments de base (acides aminés) via l'hydrolyse catalysée par des enzymes dits « protéolytiques » (protéases ou hydrolases). Elle intervient dans la digestion, dans la biodégradation et dans certains mécanismes d'attaque de pathogènes, et inversement de défense immunitaire contre des pathogènes. C'est un processus consommateur d'énergie (d'ATP) qui est finement régulé par des facteurs génétiques, nutritionnels et hormonaux (encore mal connus).
Protéine d'adhésion cellulaireLes protéines d'adhésion cellulaire (ou CAM, acronyme de l'anglais cell adhesion molecule, signifiant « molécule d'adhésion cellulaire ») sont des protéines intervenant dans les mécanismes de liaison cellulaire. Elles font partie de la superfamille des immunoglobulines. Elles possèdent un domaine cytosolique (intracellulaire), un domaine transmembranaire et un domaine extracellulaire constitué de domaine C2 (constant) répétitifs reliés entre eux par des ponts disulfures.
Hépatite alcoolique aiguëL'hépatite alcoolique aiguë est une affection sévère du foie liée à la toxicité indirecte de l'alcool qui entraîne une mort cellulaire brutale et plus ou moins étendue. Elle peut prendre plusieurs formes, allant de simples lésions asymptomatiques à une destruction étendue des structures du foie pouvant entraîner la mort. Le mécanisme reste hypothétique. Le rôle du TNFα, produit par les cellules hépatiques et dont le taux est très sensiblement augmenté lors de l'hépatite alcoolique, semble jouer un rôle important, avec un niveau corrélé avec le pronostic.
Transition épithélio-mésenchymateuseUne transition épithélio-mésenchymateuse (TEM) désigne le passage d'un groupe de cellules épithéliales à une forme mésenchymateuse. Ce phénomène peut être réversible, les cellules subissant la Transition Mésenchymo-Épithéliale (TME). Les cellules en TEM perdent leur adhésion cellule-cellule (par une diminution de l'expression des cadhérines) et acquièrent des propriétés adhésives nouvelles vis-à-vis de la matrice extracellulaire (par l'expression d'un nouveau répertoire d'intégrines).
SerpineLes serpines (de l'anglais serpin, mot-valise pour ine rotease hibitor) sont des protéines aux structures semblables, connues historiquement pour leur capacité à inhiber les protéases à sérine. Elles forment une superfamille de protéines présente à travers tous les règnes du vivant. Elles doivent leur nom au fait que les premières à avoir été identifiées inhibent les protéases à sérine de type chymotrypsine. Elles sont remarquables par leur mécanisme d'action, qui consiste à inhiber leur peptidase cible en subissant un changement conformationnel de grande amplitude qui fait disparaître le site actif.
