Publication

The role of the polyglutamine and N-terminal domains in regulating the aggregation and structural properties of Huntingtin Exon 1

Publications associées (42)

À propos
Confidentialité
Mentions légales

Graph Chatbot

Chattez avec Graph Search

Posez n’importe quelle question sur les cours, conférences, exercices, recherches, actualités, etc. de l’EPFL ou essayez les exemples de questions ci-dessous.

AVERTISSEMENT : Le chatbot Graph n'est pas programmé pour fournir des réponses explicites ou catégoriques à vos questions. Il transforme plutôt vos questions en demandes API qui sont distribuées aux différents services informatiques officiellement administrés par l'EPFL. Son but est uniquement de collecter et de recommander des références pertinentes à des contenus que vous pouvez explorer pour vous aider à répondre à vos questions.

Connectez-vous pour utiliser Chat avec Graph Search

The role of the polyglutamine and N-terminal domains in regulating the aggregation and structural properties of Huntingtin Exon 1

Graph Chatbot

Chattez avec Graph Search

An integrative approach to elucidate the mechanisms and dynamics of Huntingtin aggregation and inclusion formation in neuronal models of Huntington's Disease

A New Chemoenzymatic Semisynthetic Approach Provides Insight into the Role of Phosphorylation beyond Exon1 of Huntingtin and Reveals N-Terminal Fragment Length-Dependent Distinct Mechanisms of Aggregation

The Nt17 Domain and its Helical Conformation Regulate the Aggregation, Cellular Properties and Neurotoxicity of Mutant Huntingtin Exon 1

Gold nanoparticles as a new tool in amyloid studies

Development of novel methods and tools to decipher the huntingtin post-translation modifications code

The Polyglutamine Expansion at the N-Terminal of Huntingtin Protein Modulates the Dynamic Configuration and Phosphorylation of the C-Terminal HEAT Domain

Ultrasensitive quantitative measurement of huntingtin phosphorylation at residue S13

Generation of Native, Untagged Huntingtin Exon1 Monomer and Fibrils Using a SUMO Fusion Strategy

Polyglutamine expansion affects huntingtin conformation in multiple Huntington’s disease models

Monomeric Huntingtin Exon 1 Has Similar Overall Structural Features for Wild-Type and Pathological Polyglutamine Lengths