Dépôt sous videvignette|Chambre à vide de l'Observatoire du Mont Mégantic utilisée pour la re-aluminisation des miroirs de télescopes. Le dépôt sous vide est une technique de fabrication de couche mince : on cherche à déposer une couche de métal (la plupart du temps) sur une lame de substrat solide (verre ou silicium par exemple). On y utilise le principe physique qui veut que, à très basse pression, les molécules (généralement monoatomiques) de vapeur d'un métal se déplacent avec très peu de risque de collision avec d'autres molécules : le gaz métallique se trouve projeté sur le substrat sans être freiné par les phénomènes de diffusion, et sans risque d'oxydation.
Dépôt physique par phase vapeurvignette|Montage expérimental d’une évaporation par dépôt chimique vapeur Le dépôt physique en phase vapeur (ou PVD pour l'anglais physical vapor deposition) est un ensemble de méthodes de dépôt sous vide de films minces : Évaporation directe : Évaporation sous vide (ou évaporation) Évaporation par faisceau d'électron en phase vapeur (angl. electron beam evaporation) Pulvérisation cathodique (sputtering) : les particules de métal sont séparées de leur substrat par bombardement ionique.
Structure secondairethumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).
Microscopie à sonde localeLa microscopie à sonde locale (MSL) ou microscopie en champ proche (MCP) ou scanning probe microscopy (SPM) en anglais est une technique de microscopie permettant de cartographier le relief (nano-topographie) ou une autre grandeur physique en balayant la surface à imager à l'aide d'une pointe très fine (la pointe est idéalement un cône se terminant par un seul atome). Le pouvoir de résolution obtenu par cette technique permet d'observer jusqu'à des atomes, ce qui est physiquement impossible avec un microscope optique, quel que soit son grossissement.
Évaporation sous videLévaporation sous vide est une technique de dépôt de couche mince (généralement métallique), utilisée notamment dans la fabrication micro-électronique. Le matériau à déposer est évaporé sous vide dans une enceinte hermétique, le vide permettant aux particules d'atteindre directement le support où elles se recondensent à l'état solide. L'évaporation sous vide repose sur deux processus élémentaires : l'évaporation d'une source chauffée et la condensation à l’état solide de la matière évaporée sur le substrat.
Microscope à effet tunnelthumb|Atomes de silicium à la surface d'un cristal de carbure de silicium (SiC). Image obtenue à l'aide d'un STM. Le microscope à effet tunnel (en anglais, scanning tunneling microscope, STM) est inventé en 1981 par des chercheurs d'IBM, Gerd Binnig et Heinrich Rohrer, qui reçurent le prix Nobel de physique pour cette invention en 1986. C'est un microscope en champ proche qui utilise un phénomène quantique, l'effet tunnel, pour déterminer la morphologie et la densité d'états électroniques de surfaces conductrices ou semi-conductrices avec une résolution spatiale pouvant être égale ou inférieure à la taille des atomes.
Protein complexA protein complex or multiprotein complex is a group of two or more associated polypeptide chains. Protein complexes are distinct from multidomain enzymes, in which multiple catalytic domains are found in a single polypeptide chain. Protein complexes are a form of quaternary structure. Proteins in a protein complex are linked by non-covalent protein–protein interactions. These complexes are a cornerstone of many (if not most) biological processes.
Diholosidethumb|250px|Le saccharose, est un diholoside formé par 2 oses : le D-glucose (à gauche) et le D-fructose (à droite). Un diholoside est un sucre formé par deux oses (sucres simples non-hydrolysables). Si l'on suit une nomenclature biochimique rigoureuse, on n'utilisera plus le terme disaccharides, mais diholosides. Toutefois l'usage conserve disaccharides. Les diholosides font partie de la catégorie des oligoholosides. De façon générale, une liaison formée entre deux monomères glucidiques, comme c'est le cas pour les diholosides, s'appelle une liaison osidique.
Glycan-protein interactionsGlycan-Protein interactions represent a class of biomolecular interactions that occur between free or protein-bound glycans and their cognate binding partners. Intramolecular glycan-protein (protein-glycan) interactions occur between glycans and proteins that they are covalently attached to. Together with protein-protein interactions, they form a mechanistic basis for many essential cell processes, especially for cell-cell interactions and host-cell interactions.
Protéines intrinsèquement désordonnéesLes protéines intrinsèquement désordonnées ou intrinsèquement non structurées sont des protéines qui manquent de structure tridimensionnelle stable, ce qui leur confère une forte plasticité qui est à l'origine de leur importance dans les phénomènes biologiques. Une protéine peut être totalement désordonnée, mais le cas le plus courant est celui où seulement une partie de la molécule, plus ou moins longue, est désordonnée (exemple : ).
