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Concept
Structure secondaire
Résumé
thumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962.
En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)). On parlera ensuite de structure tertiaire pour décrire la position relative (dans l'espace) de ces différents éléments de structure secondaire les uns par rapport aux autres.
La structure secondaire n'est définie que par les liaisons hydrogène à l'intérieur du biopolymère, telle qu'on peut les observer sur des structures à la résolution atomique. Dans les protéines, la structure secondaire est définie par des arrangements de liaisons hydrogène entre les groupements amide et carbonyle du squelette peptidique (les liaisons hydrogène impliquant les chaînes latérales des acides aminés ne sont pas prises en considération dans la structure secondaire). Dans les acides nucléiques, la structure secondaire est définie par les liaisons hydrogène entre les bases nucléiques.
L'arrangement des liaisons hydrogène est cependant corrélé à d'autres paramètres structuraux, ce qui a conduit à des définitions moins strictes de la structure secondaire. Par exemple, dans les hélices de protéines, le squelette peptidique adopte des angles dièdres qui sont localisés dans une zone spécifique du diagramme de Ramachandran. En conséquence, un segment d'acides aminés dont la conformation correspond à de tels angles dièdres est souvent qualifié d'hélice, qu'il présente ou non l'arrangement canonique de liaisons hydrogène.
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Structure tertiaire
En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Repliement des protéines
thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Traduction génétique
alt= Cycle de l'élongation de la traduction par le ribosome|vignette|Cycle de l'élongation de la traduction par le ribosome. Les ARNt (vert foncé) apportent les acides aminés (carrés) au site A. Une fois l'accommodation codon-anticodon réalisée, il y a formation de la nouvelle liaison peptidique, puis translocation du ribosome d'un codon le long de l'ARNm. En biologie moléculaire, la traduction génétique est l'étape de synthèse des protéines par les ribosomes, à partir de l'information génétique contenue dans les ARN messagers.