Domaine protéiqueredresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.
Nucléoprotéinevignette|400x400px| Un nucléosome est une combinaison d'ADN + protéines histones. Les nucléoprotéines sont des protéines conjuguées à des acides nucléiques (soit ADN soit ARN). Les nucléoprotéines typiques comprennent les ribosomes, les nucléosomes et les protéines de la nucléocapside virale. vignette|227x227px| Dessin en coupe de la particule du virus Ebola, avec les structures des principales protéines représentées et étiquetées à droite Les nucléoprotéines ont tendance à être chargées positivement, facilitant l'interaction avec les chaînes d'acide nucléique chargées négativement.
ARN polymérase IIIAvec l'ARN polymérase I, l'ARN polymérase II et l'ARN polymérase IV, l'ARN polymérase III (Pol III) est l'une des ARN polymérases présentes dans les cellules eucaryotes qui réalisent la transcription de l'ADN en ARN à l'intérieur du noyau. Elle appartient à la famille des nucléotidyltransférases. Elle réalise spécifiquement la transcription des gènes codant des petits ARN non codants comme l'ARN ribosomique 5S, les ARN de transfert et d'autres petits ARN tels que l'ARNsn U6, l'ARN de voûte, l'ARNsn 7SK, plusieurs micro-ARN, ainsi que plusieurs petits ARN nucléolaires.
ARN polymérase ARN-dépendanteL'ARN polymérase ARN-dépendante (RdRp, RDR), parfois appelée ARN réplicase, est une nucléotidyltransférase qui catalyse la réaction : nucléoside triphosphate + PPi + . Cette enzyme catalyse la réplication de l'ARN, contrairement à une ARN polymérase typique qui catalyse la biosynthèse d'un brin d'ARN à partir d'une matrice d'ADN. Elle catalyse donc la synthèse d'un brin d'ARN complémentaire à partir d'un brin d'ARN servant de matrice.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
ARN polymérase IL'ARN polymérase I, ou Pol I, est une nucléotidyltransférase présente chez les eucaryotes supérieurs. C'est l'une des ARN polymérases des eucaryotes, avec , et . Elle réalise la transcription de l'ARN ribosomique — hormis l'ARN ribosomique 5S, synthétisé par l'ARN polymérase III — et produit de la sorte environ 80 % des ARN totaux d'une cellule. Il s'agit d'une enzyme de constituée de protéiques dont la structure cristalline a été résolue à chez Saccharomyces cerevisiae en 2013.
Motif structurelEn biochimie, un motif structurel, également écrit motif structural, est un arrangement tridimensionnel d'au moins deux structures secondaires de biopolymères, tels que des protéines ou des acides nucléiques, ayant une signification fonctionnelle ou faisant partie d'un domaine protéique. Les motifs structurels des protéines sont souvent conservés au cours de l'évolution et peuvent être le signe de similitudes fonctionnelles entre protéines partageant un même motif structurel ; il n'est cependant pas possible de déduire la fonction biologique d'une protéine sur la base de ses seuls motifs structurels, qui ne sont de surcroît pas toujours directement déductibles de leurs motifs séquentiels.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Interférence par ARNUn ARN interférent est un acide ribonucléique (ARN) simple ou double brin dont l'interférence avec un ARN messager spécifique conduit à sa dégradation et à la diminution de sa traduction en protéine. Dans la mesure où l'ARN joue un rôle crucial dans l'expression des gènes, l'ARN interférent permet de bloquer celle-ci en rendant « silencieux » tel ou tel gène. Ce phénomène a été découvert dans les années 1990, valant à Andrew Z. Fire et Craig C. Mello le prix Nobel de physiologie et de médecine en 2006.
Récepteur couplé aux protéines GLes récepteurs couplés aux protéines G (RCPG) sont une famille de récepteurs transmembranaires chez les mammifères. Parmi les nombreux récepteurs qui jouent un rôle dans la communication cellulaire, les récepteurs couplés aux protéines G (RCPG) constituent la plus grande famille de récepteurs membranaires de mammifères puisqu’elle représente 3,4 % du génome. Plus de la moitié des agents pharmacologiques agissent sur les RCPG : ils sont donc une classe de protéines d'importance thérapeutique majeure.
