Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure). Cependant, chaque acide aminé de la chaîne peut être considéré comme ayant certaines caractéristiques chimiques essentielles. Cela peut être l'hydrophobie, l'hydrophilie, ou la charge électrique, par exemple. Elles interagissent entre elles et ces interactions conduisent, dans la cellule, à une structure tridimensionnelle bien définie, la protéine repliée (à droite sur la figure), connue comme l'état natif. La structure tridimensionnelle résultante est déterminée par la séquence des acides aminés. Le mécanisme du repliement des protéines n'est pas encore complètement compris, en particulier l'ordre dans lequel les différentes parties se replient. Le problème est ardu car, par exemple, certaines parties déjà repliées aident au repliement d'autres parties, ce qui rend le problème non linéaire. La détermination expérimentale de la structure tridimensionnelle d'une protéine est souvent très difficile et coûteuse. Cependant, la séquence de cette protéine est connue, en particulier depuis le séquençage complet de génomes et la détection automatiques de séquences codantes. En conséquence, les scientifiques ont essayé d'utiliser plusieurs techniques biophysiques pour replier « manuellement » une protéine, c'est-à-dire de prédire la structure d'une protéine complète à partir de sa séquence. Si cette méthode a apporté des résultats intéressants avec de courtes protéines, l'état actuel de la science achoppe complètement à prédire la structure tridimensionnelle des protéines intégrales de membranes.

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Structure primaire

vignette|Structure des protéines, en particulier la structure primaire En biochimie, la structure primaire d'une biomolécule non-ramifiée comme une protéine ou un brin d'ADN ou d'ARN, est la séquence de nucléotides ou d'acides aminés du début à la fin de la molécule. Autrement dit, la structure primaire représente l'exacte composition chimique et la séquence de ses sous-unités monomériques. La structure primaire d'un polymère biologique détermine largement sa forme tridimensionnelle, connue sous le nom de structure tertiaire.

Structure secondaire

thumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).

Structure quaternaire

vignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.

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