Triade catalytiqueredresse=1.5|vignette| Site actif de la protéase TEV (), une peptidase très sélective du virus de la gravure du tabac, montrant le substrat en noir et les résidus de la triade catalytique en rouge, ici l'aspartate (acide), l'histidine (base) et la cystéine (nucléophile). En biologie moléculaire, on désigne généralement par triade catalytique les trois résidus d'acides aminés qui interviennent ensemble dans le site actif de certaines hydrolases et transférases telles que des peptidases, des amidases, des estérases, des lipases et des β-lactamases.
PapaïneLa papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1’. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la famille des papaïnes dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux.
Bêta-galactosidaseLa β-galactosidase, généralement abrégée en bêta-gal ou β-gal, est une hydrolase dont le rôle est d'hydrolyser des β-galactosides en oses simples. Ses substrats de prédilection peuvent être le ganglioside GM1, les lactosylcéramides, le lactose, ainsi que plusieurs glycoprotéines. Il s'agit d'un homotétramère constitué de quatre sous-unités semblables, de 116 kDa chacune. Elle intervient dans le métabolisme du galactose et des sphingolipides, ainsi que dans la biosynthèse de glycosphingolipides.
Imagerie par résonance magnétiqueL'imagerie par résonance magnétique (IRM) est une technique d' permettant d'obtenir des vues en deux ou en trois dimensions de l'intérieur du corps de façon non invasive avec une résolution en contraste relativement élevée. L'IRM repose sur le principe de la résonance magnétique nucléaire (RMN) qui utilise les propriétés quantiques des noyaux atomiques pour la spectroscopie en analyse chimique. L'IRM nécessite un champ magnétique puissant et stable produit par un aimant supraconducteur qui crée une magnétisation des tissus par alignement des moments magnétiques de spin.
IsoméraseEn biochimie, une isomérase est une enzyme qui catalyse les changements au sein d'une molécule, souvent par réarrangement des groupements fonctionnels et conversion de la molécule en l'un de ses isomères. Les isomérases catalysent des réactions du type : A → B où B est un isomère de A. Le nom des isomérases est de la forme « substrat isomérase » (par exemple, énoyl coA isomérase), ou « substrat type d'isomérase » (par exemple, phosphoglucomutase). Les isomérases sont regroupées dans la classe EC 5 dans la nomenclature EC.
Inhibiteur enzymatiquethumb|upright=1.2|Complexe d'une protéase du VIH (rubans rouges, bleus et jaunes) associée à l'inhibiteur qu'est le ritonavir (petite structure en bâtons et boules près du centre). Un inhibiteur enzymatique est une substance se liant à une enzyme et qui en diminue l'activité. Un inhibiteur peut empêcher la fixation du substrat sur le site actif en se fixant à sa place, ou provoquer une déformation de l'enzyme qui rend celle-ci inactive (inhibiteur allostérique).
Cinétique enzymatiqueLa cinétique enzymatique a pour objet d'identifier et de décrire les mécanismes des réactions biochimiques, catalysées par les enzymes (réaction enzymatique), en étudiant leur vitesse c'est-à-dire leur évolution en fonction du temps. En partant des enzymes isolées et en allant vers les systèmes métaboliques organisés et intégrés, la cinétique enzymatique permet de décrire quantitativement les propriétés catalytiques des enzymes et les mécanismes mis en place pour leur régulation.
Fréquence cardiaqueLa fréquence cardiaque est le nombre de battements cardiaques (ou pulsations) par unité de temps (généralement la minute). C'est une notion quantitative qui peut aussi se définir en nombre de cycles par seconde, par l'inverse de la période. Par abus de langage, on confond souvent la fréquence cardiaque avec le rythme cardiaque ou le pouls. Le rythme cardiaque est une notion qualitative qui désigne la manière avec laquelle s'effectue une révolution cardiaque, la manière dont les cycles se succèdent.
GlycogèneLe glycogène est un glucide complexe homopolymère du glucose. Il consiste en une chaîne de glucose lié en α (1-4) et est branché en α (1-6) tous les huit ou douze résidus. Il est utilisé par les animaux (et les champignons) comme réserve d'énergie chimique et permet de libérer rapidement du glucose (principalement dans le foie et dans les cellules musculaires) au même titre que l'amidon chez les végétaux. Les réserves en glycogène peuvent être rapidement mobilisées lors d'un soudain besoin en glucose, mais sont moins compactes que les réserves d'énergie sous forme de triglycérides dans le tissu adipeux.
LactaseLa lactase est une enzyme (de type disaccharidase) présente chez les mammifères et certaines bactéries. Sa fonction principale est de permettre la dissociation du lactose en glucose et galactose, ce qui autorise la digestion du lait. La lactase a pour nom scientifique complet lactase-phlorizine hydrolase et fait partie de la famille des β-galactosidases. Elle est constituée de 1927 acides aminés et son poids est de 218603 Da. Sa température optimum est de 37 °C et son pH optimum est de 6,5 (ces données peuvent varier selon les types de lactase).
