Interleukinethumb|Structure de l'interleukine 1B. Les (IL) sont un groupe de cytokines, ainsi nommées car les premières observations semblaient montrer qu'elles étaient exprimées par les globules blancs (leucocytes, d'où -leukin) en guise de moyen de communication (d'où inter-). Le terme a été créé en 1979, une époque où n'étaient connues que deux interleukines (IL1 et IL2). Il a été découvert par la suite que les interleukines étaient produites par une large variété de tissus et cellules, et que, bien que regroupées sous cette terminologie par commodité, elles ne présentent aucune parenté biochimique ni de fonction entre elles.
Protéase à cystéineUne protéase à cystéine, ou parfois protéase à thiol, est une peptidase dont le résidu d'acide aminé nucléophile de la triade (ou diade) catalytique est une cystéine. Comme toutes les peptidases, ces enzymes catalysent l'hydrolyse de certaines liaisons peptidiques de protéines. On trouve couramment de telles enzymes dans les fruits, par exemple la papaye, l'ananas, la figue et le kiwi, leur concentration tendant à être plus élevée lorsque le fruit n'est pas mûr ; on en trouve en fait plus généralement dans un grand nombre de plantes.
Interleukine 1L'interleukine-1 (IL-1) est connue comme la cytokine clé des réponses immunitaires innées et a été décrite comme la «cytokine inflammatoire par excellence» . L'IL-1 est principalement produite par les monocytes et les macrophages à la suite d'un stimulus externe tel que l'activation du récepteur de type Toll T (Toll-Like Receptor TLR). Les fonctions pléiotropes de l'IL-1 ont jusqu'à présent été principalement liées à l'inflammation, orchestrant une première ligne de défense contre les agents pathogènes .
Interleukine 15l'interleukine 15 est une interleukine intervenant dans la mémoire des lymphocytes CD8. Son gène est le IL15 situé sur le chromosome 4 humain. Cette interleukine est nécessaire pour le développement des cellules CD8 spécifiques d'un antigène, aussi en nombre qu'en fonction. Elle stimule la synthèse de glycane O par ces dernières, contribuant ainsi leur rassemblement dans les lieux d'inflammation. Avec l'interleukine 12 et les interferons alpha et bêta, elle favorise la prolifération des lymphocytes NK par l'intermédiaire de la voie du mTOR.
Interleukine 13L' interleukine 13 ( IL-13 ) est une protéine codée par le gène IL13 chez l'homme. C'est une cytokine sécrétée principalement par des cellules T activées. Elle est impliquée dans plusieurs étapes de la maturation et de la différentiation des cellules B. Capable d'augmenter l'expression de CD23 et du CMH de type II et de promouvoir le changement d'isotype des IgE sur les cellules B. L'Interleukine 13 est capable de réduire l'activité des macrophages et donc d'inhiber la production de certaines cytokines pro-inflammatoires.
DisulfureEn chimie, disulfure désigne généralement le groupe fonctionnel constitué de deux atomes de soufre liés par une liaison covalente simple. pont disulfure On appelle pont disulfure tout groupe disulfure dont les atomes de soufre sont chacun liés par covalence à un atome de carbone d'un composé organique. Cela peut s'écrire de façon générique , R1 et R2 étant des résidus organiques. C'est par exemple le cas du disulfure de diphényle , de la cystine — dimère de cystéines liées par leur atome de soufre — ou encore de l'acide lipoïque , dans lequel le disulfure ferme un hétérocycle.
PeptidaseLes peptidases (ou protéases ou enzymes protéolytiques) sont des enzymes qui brisent les liaisons peptidiques des protéines. On parle alors de coupure protéolytique ou de protéolyse. Ce processus implique l'utilisation d'une molécule d'eau ce qui les classe parmi les hydrolases. Les fonctions biologiques des protéases sont variées : elles interviennent dans la maturation des protéines, dans la digestion des aliments, dans la coagulation sanguine, dans le remodelage des tissus au cours du développement de l'organisme et dans la cicatrisation.
ProtéolyseEn biochimie, la protéolyse est la segmentation des protéines en ses fragments de base (acides aminés) via l'hydrolyse catalysée par des enzymes dits « protéolytiques » (protéases ou hydrolases). Elle intervient dans la digestion, dans la biodégradation et dans certains mécanismes d'attaque de pathogènes, et inversement de défense immunitaire contre des pathogènes. C'est un processus consommateur d'énergie (d'ATP) qui est finement régulé par des facteurs génétiques, nutritionnels et hormonaux (encore mal connus).
Interleukine 12L'interleukine 12 (ou IL-12) est une cytokine produite par les cellules dendritiques, les macrophages et certains types de cellules B. Elle agit en réponse à une stimulation antigénique. L'IL-12 est une interleukine hétérodimèrique faite de deux protéines p40 et p35 codées respectivement par les gènes IL-12B et IL-12A. L'IL-12 est notamment connue pour ses fonctions dans la différenciation des cellules T naïves en cellules Th1. L'IL-12 permet la stimulation de la production des interféron-gamma (IFN-γ) et du TNF-α par les cellules NK.
Peptidevignette|Exemple de peptide. vignette|Exemple de peptide. vignette|Exemple de peptide. Un peptide est un polymère d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Il existe une énorme variété de peptides différents. Par exemple, sachant qu'il existe distincts chez les mammifères, le nombre de peptides différents formés de seulement dix d'acides aminés vaut un peu moins de , soit près de . Les peptides constitués d’un faible nombre d’acides aminés (de deux à quelques dizaines) sont nommés oligopeptides.
