CystéineLa cystéine (abréviations IUPAC-IUBMB : Cys et C), du grec ancien (« vessie »), est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons UGU et UGC. Elle n'est pas considérée comme essentielle pour l'homme mais peut être produite en quantité insuffisante par l'organisme selon l'état de santé des individus — notamment dans le cas de certaines maladies métaboliques et de syndromes de malabsorption — ainsi que chez les enfants et les personnes âgées.
Protéase à cystéineUne protéase à cystéine, ou parfois protéase à thiol, est une peptidase dont le résidu d'acide aminé nucléophile de la triade (ou diade) catalytique est une cystéine. Comme toutes les peptidases, ces enzymes catalysent l'hydrolyse de certaines liaisons peptidiques de protéines. On trouve couramment de telles enzymes dans les fruits, par exemple la papaye, l'ananas, la figue et le kiwi, leur concentration tendant à être plus élevée lorsque le fruit n'est pas mûr ; on en trouve en fait plus généralement dans un grand nombre de plantes.
Cystathionine gamma-lyaseLa cystathionine gamma-lyase est une enzyme permettant de cliver la cystathionine en cystéine et en acide alpha-cétobutyrique. Son gène, CTH, est situé sur le chromosome 1 humain. La cystéine produite peut être à son tour, transformée en sulfure d'hydrogène (), ce dernier jouant un rôle dans différentes maladies, en particulier vasculaires. L'enzyme pourrait, par ce biais, être protectrice contre l'athérome. A contrario, elle pourrait favoriser l'instabilité de la plaque, du fait des propriétés angiogénique du sulfure d'hydrogène.
DisulfureEn chimie, disulfure désigne généralement le groupe fonctionnel constitué de deux atomes de soufre liés par une liaison covalente simple. pont disulfure On appelle pont disulfure tout groupe disulfure dont les atomes de soufre sont chacun liés par covalence à un atome de carbone d'un composé organique. Cela peut s'écrire de façon générique , R1 et R2 étant des résidus organiques. C'est par exemple le cas du disulfure de diphényle , de la cystine — dimère de cystéines liées par leur atome de soufre — ou encore de l'acide lipoïque , dans lequel le disulfure ferme un hétérocycle.
Spectrométrie de massethumb|right|Spectromètre de masse La spectrométrie de masse est une technique physique d'analyse permettant de détecter et d'identifier des molécules d’intérêt par mesure de leur masse, et de caractériser leur structure chimique. Son principe réside dans la séparation en phase gazeuse de molécules chargées (ions) en fonction de leur rapport masse/charge (m/z). Elle est utilisée dans pratiquement tous les domaines scientifiques : physique, astrophysique, chimie en phase gazeuse, chimie organique, dosages, biologie, médecine, archéologie.
Triade catalytiqueredresse=1.5|vignette| Site actif de la protéase TEV (), une peptidase très sélective du virus de la gravure du tabac, montrant le substrat en noir et les résidus de la triade catalytique en rouge, ici l'aspartate (acide), l'histidine (base) et la cystéine (nucléophile). En biologie moléculaire, on désigne généralement par triade catalytique les trois résidus d'acides aminés qui interviennent ensemble dans le site actif de certaines hydrolases et transférases telles que des peptidases, des amidases, des estérases, des lipases et des β-lactamases.
Site actifLe site actif désigne en catalyse la partie du catalyseur qui va interagir avec le(s) substrat(s) pour former le(s) produit(s). Cette notion concerne tous les types de catalyseurs, mais on l'associe généralement aux enzymes. Le site actif des catalyseurs fait l'objet d'études poussées dans le cadre de la recherche de nouveaux catalyseurs et de l'étude des mécanismes réactionnels en biochimie.. Or, si la structure du site actif est modifié, la catalyse ne peut avoir lieu.
Thiolredresse=.67|vignette|Formule générique des thiols avec le groupe sulfhydryle en bleu. Un thiol () est un composé organosulfuré de formule générique R–SH, où R est un radical organique (alkyle ou aryle, par exemple) et –SH le groupe sulfhydryle, analogue au groupe hydroxyle –OH des alcools en remplaçant l'atome d'oxygène par un atome de soufre. Les thiols ont été découverts par William Christopher Zeise, qui les avait nommés mercaptans , du latin mercurius captans, « qui capte le mercure », en raison de la tendance des thiolates à former des liaisons très fortes avec le mercure.
Ion-mobility spectrometry–mass spectrometryIon mobility spectrometry–mass spectrometry (IMS-MS) is an analytical chemistry method that separates gas phase ions based on their interaction with a collision gas and their masses. In the first step, the ions are separated according to their mobility through a buffer gas on a millisecond timescale using an ion mobility spectrometer. The separated ions are then introduced into a mass analyzer in a second step where their mass-to-charge ratios can be determined on a microsecond timescale.
Tandem mass spectrometryTandem mass spectrometry, also known as MS/MS or MS2, is a technique in instrumental analysis where two or more mass analyzers are coupled together using an additional reaction step to increase their abilities to analyse chemical samples. A common use of tandem MS is the analysis of biomolecules, such as proteins and peptides. The molecules of a given sample are ionized and the first spectrometer (designated MS1) separates these ions by their mass-to-charge ratio (often given as m/z or m/Q).
