SpectroSwiss

Description

SpectroSwiss, un spin-out de l'EPFL, se spécialise dans la poussée des limites de l'acquisition et du traitement des données de spectrométrie de masse. Ils offrent des outils logiciels complets pour le traitement des spectres de masse et des transitoires dans le domaine du temps, des systèmes d'acquisition de données supplémentaires pour améliorer les instruments Orbitrap et l'IC, ainsi que des services de consultation, de formation et d'analyse de protéines sous contrat au niveau des experts. Fondé par le Dr Yury O. Tsybin, expert renommé en spectrométrie de masse de haute performance, SpectroSwiss se consacre à fournir des solutions avancées pour le traitement et l'analyse des données FTMS, en particulier en protéomique et en métabolomique. Leur matériel et leurs logiciels propriétaires permettent aux chercheurs de maximiser l'efficacité et la précision de leurs expériences FTMS, faisant de SpectroSwiss un partenaire précieux pour ceux qui travaillent dans les domaines de la vie, de l'environnement et des sciences de base.

Source officielle

https://spectroswiss.ch

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Identification of Isomeric Biomolecules by Infrared Spectroscopy of Solvent-Tagged Ions

Andrei Zviagin

The difference in functionality of many isomeric biomolecules requires their analytical identification for life science studies. We present a universal approach for quantitative identification of different small- to medium-sized isomeric biomolecules that can be brought to the gas phase from solution by electrospray ionization (ESI). The method involves infrared (IR) fragment cold ion spectroscopy of analyte molecules that are incompletely desolvated by soft ESI. The use of solvent molecules as natural tags removes a need for adding to solutions any special compounds, which may interfere with liquid chromatography or mass spectrometric measurements. The tested peptides and especially monosaccharides and lipids exhibit highly isomerspecific IR fragment spectra of such noncovalent complexes, which were produced from water, methanol, acetonitrile, and 2butanol solutions. The relative concentrations in solution mixtures of, for instance, two isomeric dipeptides can be quantified with the accuracy of 1.6% and 2.9% for the acquisition time of 25 min and, potentially, 5 s, respectively; for three isomeric phosphooctapeptides, the accuracy becomes 4.1% and 11% for 17 min and, potentially, 10 s measurements, respectively.

AMER CHEMICAL SOC2022

Managing and treating diseases require a deep understanding of the pathologies coupled with accurate diagnostic procedures. The constant development and improvement of bioanalytical methods reflect the need of diagnosis ameliorations with respect to accuracy, sensitivity and efficiency. The field of allergy diagnosis is a good example. Despite affecting almost a third of the population in western countries, allergies still present complex challenges for the physicians in terms of diagnosis and allergen characterization. This thesis presents novel analytical methods developed for the fast and personalized allergy component-resolved diagnosis (CRD), the allergen identification and quantification in food matrices and the characterization of allergen modifications, notably nitration. Immunomagnetic separation (IMS) was used to perform the allergy diagnosis at the molecular level by extracting the IgE antibodies from allergic patient blood sera and probing them against individual allergens and natural allergenic extracts. The fast and highly selective IMS procedure was coupled to matrix-assisted laser desorption/ionization (MALDI) and electrospray ionization (ESI) mass spectrometry (MS) to identify accurately and with high sensitivity the proteins recognized as sensitizers by the patient antibodies. The developed CRD methods were successful to diagnose cowâs milk, egg, peanut and tree nuts allergies, allowing the resolution of several complex clinical cases. Additionally, precious information was collected for the cross-reactivity and cross-sensitization in peanut and tree nuts allergies using blood sera from the PronNut clinical study. Allergen nitration is one of the potential causes for the increase in allergy prevalence observed recently and requires thorough investigation. Herein, various nitrating agents were tested and compared for in vitro allergen nitration. After modifying allergens using two of the most efficient nitrating procedures, the nitration sites were identified by bottom-up proteomics (BUP) and compared to the known epitopes, bringing useful information and novel insights to the problem of correlation between protein nitration and allergenicity. The presence of a minute amount of allergens in a food product is responsible for potential life-threatening reactions in highly allergic patients and sensitive analytical methods are therefore required in food quality assessments. A proteomic-based method was used for the quality control of several food products suspected of causing severe reactions for peanut and hazelnut-allergic patients. Peptide markers were identified in a first screening of the food extracts by BUP using a high-resolution MS instrument. A standard addition method was then used to quantify peanut and hazelnut proteins by BUP using an untargeted âshotgunâ approach.

EPFL2020

In-Spray Supercharging of Peptides and Proteins in Electrospray Ionization Mass Spectrometry

Hubert Girault, Yury Tsybin, Luca Fornelli, Yu Lu, Sasa Miladinovic, Krzysztof Marek Piech

Enhanced charging, or supercharging, of analytes in electrospray ionization mass spectrometry (ESI MS) facilitates high resolution MS by reducing an ion mass-to-charge (m/z) ratio, increasing tandem mass spectrometry (MS/MS) efficiency. ESI MS supercharging is usually achieved by adding a supercharging reagent to the electrospray solution. Addition of these supercharging reagents to the mobile phase in liquid chromatography (LC)-MS/MS increases the average charge of enzymatically derived peptides and improves peptide and protein identification in large-scale bottom-up proteomics applications but disrupts chromatographic separation. Here, we demonstrate the average charge state of selected peptides and proteins increases by introducing the supercharging reagents directly into the ESI Taylor cone (in-spray supercharging) using a dual-sprayer ESI microchip. The results are comparable to those obtained by the addition of supercharging reagents directly into the analyte solution or LC mobile phase. Therefore, supercharging reaction can be accomplished on a time-scale of ion liberation from a droplet in the ESI ion source.

2012

Spectrométrie de masse

thumb|right|Spectromètre de masse La spectrométrie de masse est une technique physique d'analyse permettant de détecter et d'identifier des molécules d’intérêt par mesure de leur masse, et de caractériser leur structure chimique. Son principe réside dans la séparation en phase gazeuse de molécules chargées (ions) en fonction de leur rapport masse/charge (m/z). Elle est utilisée dans pratiquement tous les domaines scientifiques : physique, astrophysique, chimie en phase gazeuse, chimie organique, dosages, biologie, médecine, archéologie.

Tandem mass spectrometry

Tandem mass spectrometry, also known as MS/MS or MS2, is a technique in instrumental analysis where two or more mass analyzers are coupled together using an additional reaction step to increase their abilities to analyse chemical samples. A common use of tandem MS is the analysis of biomolecules, such as proteins and peptides. The molecules of a given sample are ionized and the first spectrometer (designated MS1) separates these ions by their mass-to-charge ratio (often given as m/z or m/Q).

Spectrométrie de masse à résonance cyclonique ionique

La spectrométrie de masse à résonance cyclotronique ionique (FT-ICR-MS) est un instrument possédant un haut pouvoir de résolution et une bonne exactitude sur la masse très important pour l’analyse des protéines. C’est une technique basée sur le piégeage et l’excitation des ions dans une cellule ICR (résonance cyclotronique des ions) sous l’action d’un champ électromagnétique. Le spectre de masse est obtenu via la transformée de Fourier qui convertit le signal temporel acquis en spectre de fréquence proportionnel à la masse.

Piège à ions linéaire

Le piège à ions linéaire (en anglais Linear Ion Trap ou LIT ) est une technique de spectrométrie de masse qui est souvent utilisée pour piéger les ions à analyser. Cette méthode consiste à trapper radialement les ions avec les radio-fréquences et axialement à l’aide de potentiels d’arrêt. Les radio-fréquences et les potentiels peuvent être modifiés, ce qui permet d’éjecter les ions soit de façon axiale ou radiale. Le LIT possède une grande efficacité d’injection ainsi qu’une bonne capacité de stockage d’ions.

Chromatographie en phase gazeuse-spectrométrie de masse

La chromatographie en phase gazeuse couplée à la spectrométrie de masse, abrégé CPG-SM, ou GC-MS de l'anglais Gas chromatography-mass spectrometry, est une technique d'analyse qui combine les performances de la chromatographie en phase gazeuse, pour la séparation des composés d'un échantillon, et de la spectrométrie de masse, pour la détection et l’identification des composés en fonction de leur rapport masse sur charge. Cette technique permet d'identifier et/ou de quantifier précisément de nombreuses substances présentes en très petites quantités, voire en traces.

Spectrométrie de masse

Chimie analytique

La chimie analytique est la partie de la chimie qui concerne l'analyse des produits, c'est-à-dire l'identification et la caractérisation de substances chimiques connues ou non. La substance chimique dont on cherche à déterminer les propriétés est appelée « analyte ». Ses applications vont du suivi de production (vérifier qu'une chaîne fabrique un produit conforme aux spécifications) à l'enquête policière (déterminer la nature d'une trace, la provenance d'une terre, d'une peinture).

Chimie

thumb|upright=1.5|Structure chimique de l'ADN. La chimie est une science de la nature qui étudie la matière et ses transformations, et plus précisément les atomes, les molécules, les réactions chimiques et les forces qui favorisent les réactions chimiques. La chimie porte sur les éléments suivants : les éléments chimiques à l'état libre, atomes ou ions atomiques. Elle étudie également leurs associations par liaisons chimiques qui engendrent notamment des composés moléculaires stables ou des intermédiaires plus ou moins instables.

Science de la nature

Les sciences de la nature, ou sciences naturelles, ont pour objet le monde naturel. Il s'agit de termes surtout utilisés dans le domaine de l'enseignement scolaire. Les termes « sciences de la nature », « sciences naturelles » et « histoire naturelle » sont en réalité équivalents. La nuance sémantique qui les différencie consiste en ce que « sciences de la nature » et « sciences naturelles » sont des termes qui mettent l'accent sur un ensemble de sciences, chacune spécialisée, alors que le terme « histoire naturelle », le plus ancien des trois, est toujours exprimé au singulier en signifiant ainsi davantage l'unicité des sciences qui étudient la nature plutôt que leur diversité en tant que telle.