Peptide antimicrobien
vignette|350x350px| Différentes structures de peptides antimicrobiens Les peptides antimicrobiens (PAM), (AMPs en anglais) également appelés peptides de défense de l'hôte (HDPs en anglais), font partie de la réponse immunitaire innée trouvée dans toutes les classes de la vie. Des différences fondamentales existent entre les cellules procaryotes et eucaryotes pouvant représenter des cibles pour les peptides antimicrobiens. Ces peptides sont de puissants antibiotiques à large spectre qui présentent un potentiel en tant que nouveaux agents thérapeutiques. Il a été démontré que les peptides antimicrobiens tuent les bactéries à Gram négatif et à Gram positif, les virus enveloppés, les champignons et même les cellules transformées ou cancéreuses. Contrairement à la majorité des antibiotiques classiques, il apparaît que les peptides antimicrobiens déstabilisent fréquemment les membranes biologiques, peuvent former des canaux transmembranaires et peuvent également en jouant le rôle d’ immunomodulateurs. Les peptides antimicrobiens constituent un groupe unique et diversifié de molécules, qui sont divisées en sous-groupes sur la base de leur composition et de leur structure en acides aminés. Les peptides antimicrobiens contiennent généralement entre 12 et 50 acides aminés. Ces peptides incluent deux résidus chargés positivement ou plus fournis par l'arginine, la lysine ou, dans les environnements acides, l' histidine et une proportion importante (généralement > 50%) de résidus hydrophobes. Les structures secondaires de ces molécules suivent 4 thèmes, dont i) les hélices α, ii) les brins β dus à la présence de 2 liaisons disulfure ou plus, iii) l’épingle ou la boucle β dues à la présence d’une simple liaison disulfure / ou cyclisation de la chaîne peptidique et iv) étendu. Beaucoup de ces peptides ne sont pas structurés en solution libre et se replient dans leur configuration finale lors de la partition dans des membranes biologiques. Il contient des résidus d'acides aminés hydrophiles alignés le long d'un côté et des résidus d'acides aminés hydrophobes alignés le long du côté opposé d'une molécule hélicoïdale.
