Protéine fer-soufreUne protéine fer-soufre, abrégée en protéine Fe-S, est une protéine non héminique possédant dans sa structure un cluster fer-soufre consistant en des groupes de deux, trois ou quatre atomes de fer — chacun dans un état d'oxydation propre — liés à des anions sulfure S2−. De tels clusters se trouvent dans diverses métalloprotéines telles que les ferrédoxines, la NADH déshydrogénase, les hydrogénases, la - réductase, la succinate déshydrogénase et la nitrogénase.
Chimie bioinorganiqueLa chimie bioinorganique (ou biochimie inorganique ou biochimie minérale) est une spécialité scientifique à l'interface chimie-biologie, se situant plus précisément entre la biochimie et la chimie minérale (chimie des éléments métalliques). Elle s'intéresse aux espèces chimiques contenant des atomes métalliques dans les systèmes biologiques. La chimie bioinorganique s'intéresse également à la synthèse de complexes artificiels pour comprendre le fonctionnement des systèmes biologiques, voire pour en reproduire l'activité (on parle dans ce cas de chimie biomimétique).
Cluster fer-soufreLes clusters fer-soufre, abrégés en clusters Fe-S, (ou Iron-Sulfur Cluster, abrégé en ISC en anglais) sont des agrégats atomiques contenant des atomes de fer et de soufre. Les clusters Fe-S sont souvent évoqués pour leur rôle biologique, et en particulier dans le cadre des protéines fer-soufre où ils jouent le rôle de « condensateurs » biologiques, capables de se charger et de se décharger en passant d'un état d'oxydation à un autre au cours de réactions d'oxydoréduction.
FerrédoxineUne ferrédoxine est une protéine fer-soufre réalisant des transferts d'électrons dans un grand nombre de réactions d'oxydoréduction du métabolisme cellulaire grâce à leurs dont les cations de fer oscillent entre les états d'oxydation +2 (ferreux) et +3 (ferrique). La première protéine de ce type a été isolée en 1962 à partir de la bactérie anaérobie Clostridium pasteurianum. Une ferrédoxine particulière aux chloroplastes intervient dans les réactions de photophosphorylation cyclique et non cyclique de la photosynthèse.
MétalloprotéineEn biochimie, le terme métalloprotéine désigne une protéine qui comporte un ou plusieurs cofacteurs métalliques. Ces derniers sont des ions qui sont directement liés aux chaînes latérales des acides aminés de la protéine ou bien coordinés à un ligand non protéinique tel que la porphyrine des hémoprotéines. Environ la moitié des protéines connues possèdent un ou plusieurs sites de fixation d'ions métalliques afin d'assurer une fonction catalytique ou structurale.
Electron donorIn chemistry, an electron donor is a chemical entity that donates electrons to another compound. It is a reducing agent that, by virtue of its donating electrons, is itself oxidized in the process. Typical reducing agents undergo permanent chemical alteration through covalent or ionic reaction chemistry. This results in the complete and irreversible transfer of one or more electrons. In many chemical circumstances, however, the transfer of electronic charge to an electron acceptor may be only fractional, meaning an electron is not completely transferred, but results in an electron resonance between the donor and acceptor.
Electron acceptorAn electron acceptor is a chemical entity that accepts electrons transferred to it from another compound. It is an oxidizing agent that, by virtue of its accepting electrons, is itself reduced in the process. Electron acceptors are sometimes mistakenly called electron receptors. The electron accepting power of an acceptor molecule is measured by its electron affinity (A) which is the energy released when filling the lowest unoccupied molecular orbital (LUMO).
Reducing atmosphereA reducing atmosphere is an atmospheric condition in which oxidation is prevented by removal of oxygen and other oxidizing gases or vapours, and which may contain actively reducing gases such as hydrogen, carbon monoxide, and gases such as hydrogen sulfide that would be oxidized by any present oxygen. Although early in its history the Earth had a reducing atmosphere, about 2.5 billion years ago it transitioned to an oxidizing atmosphere with molecular oxygen (dioxygen, O2) as the primary oxidizing agent.
HydrogénaseLes hydrogénases sont des enzymes qui catalysent de façon réversible la conversion des ions H+ (« protons ») en dihydrogène selon la réaction : 2H+ + 2e– = . Les sites actifs de ces enzymes sont de nature organométallique et diffèrent entre eux notamment par la nature des métaux qui les composent. Il existe ainsi trois classes d'hydrogénases : les hydrogénases [NiFe], les hydrogénases à fer seul [FeFe] et les hydrogénases précédemment appelées sans-métal, mais qui contiennent en fait un fer.