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Concept
Effet hydrophobe
Résumé
vignette|Une goutte d'eau forme une forme sphérique, minimisant le contact avec la feuille hydrophobe.
L'effet hydrophobe est la tendance observée des substances non polaires à s'agréger dans une solution aqueuse et à exclure les molécules d'eau. Le mot « hydrophobe » signifie littéralement « craignant l'eau », et il décrit la ségrégation de l'eau et des substances non polaires, ce qui maximise la liaison hydrogène entre les molécules d'eau et minimise la zone de contact entre l'eau et les molécules non polaires. En termes de thermo- dynamique, l'effet hydrophobe est le changement d'énergie libre de l'eau entourant un soluté. Un changement d'énergie libre positive du solvant environnant (l'eau) indique l'hydrophobie du soluté, tandis qu'un changement d'énergie libre négatif implique son hydrophilie.
L'effet hydrophobe est responsable de la séparation d'un mélange d'huile et d'eau en ses deux composants. Il est également responsable des effets liés à la biologie, notamment: la formation de la membrane cellulaire et des vésicules, le repliement des protéines, l'insertion de protéines membranaires dans l'environnement lipidique non polaire et les associations protéines-petites molécules. Par conséquent, l'effet hydrophobe est essentiel à la vie. Les substances pour lesquelles cet effet est observé sont appelées « hydrophobes ».
Les amphiphiles sont des molécules qui ont à la fois des domaines hydrophobes et hydrophiles. Les détergents sont composés d'amphiphiles qui permettent de solubiliser les molécules hydrophobes dans l'eau en formant des micelles et des bicouches (comme dans les bulles de savon). Ils sont également importants pour les membranes cellulaires composées de phospholipides amphiphiles qui empêchent l'environnement aqueux interne d'une cellule de se mélanger à l'eau externe.
Dans le cas du repliement des protéines, l'effet hydrophobe est important pour comprendre la structure des protéines qui ont des acides aminés hydrophobes (tels que la glycine, l'alanine, la valine, la leucine, l'isoleucine, la phénylalanine, le tryptophane et la méthionine) regroupés dans la protéine.
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