Heme A (or haem A) is a heme, a coordination complex consisting of a macrocyclic ligand called a porphyrin, chelating an iron atom. Heme A is a biomolecule and is produced naturally by many organisms. Heme A, often appears a dichroic green/red when in solution, is a structural relative of heme B, a component of hemoglobin, the red pigment in blood. Heme A differs from heme B in that a methyl side chain at ring position 8 is oxidized to a formyl group and a hydroxyethylfarnesyl group, an isoprenoid chain, has been attached to the vinyl side chain at ring position 2 of the iron tetrapyrrole heme. Heme A is similar to heme o, in that both have this farnesyl addition at position 2 but heme O does not have the formyl group at position 8, still containing the methyl group. The correct structure of heme A, based upon NMR and IR experiments of the reduced, Fe(II) form of the heme, was published in 1975. The structure was confirmed by synthesis of the dimethyl ester of the iron-free form. Heme A was first isolated by the German biochemist Otto Warburg in 1951 and shown by him to be the active component of the integral membrane metalloprotein cytochrome c oxidase. The final structural question of the exact geometric configuration about the first carbon at ring position 3 of ring I, the carbon bound to the hydroxyl group, has been shown to be the chiral S configuration. Like heme B, heme A is often attached to the apoprotein through a coordinate bond between the heme iron and a conserved amino acid side-chain. In the important respiratory protein cytochrome c oxidase (CCO) this ligand 5 for the heme A at the oxygen reaction center is a histidyl group. Histidine is a common ligand for many hemeproteins including hemoglobin and myoglobin. Heme A in the cytochrome a portion of cytochrome c oxidase, bound by two histidine residues (shown in pink) An example of a metalloprotein that contains heme A is cytochrome c oxidase. This very complicated protein contains heme A at two different sites, each with a different function.

À propos de ce résultat
Cette page est générée automatiquement et peut contenir des informations qui ne sont pas correctes, complètes, à jour ou pertinentes par rapport à votre recherche. Il en va de même pour toutes les autres pages de ce site. Veillez à vérifier les informations auprès des sources officielles de l'EPFL.
Publications associées (21)
Unités associées (1)
Concepts associés (3)
Métalloprotéine
En biochimie, le terme métalloprotéine désigne une protéine qui comporte un ou plusieurs cofacteurs métalliques. Ces derniers sont des ions qui sont directement liés aux chaînes latérales des acides aminés de la protéine ou bien coordinés à un ligand non protéinique tel que la porphyrine des hémoprotéines. Environ la moitié des protéines connues possèdent un ou plusieurs sites de fixation d'ions métalliques afin d'assurer une fonction catalytique ou structurale.
Cytochrome
Les cytochromes sont des coenzymes intermédiaires de la chaîne respiratoire. Ils ont comme caractéristique commune d'être constitués d'une porphyrine complexée avec un atome de fer ou de cuivre. C'est ce dernier qui confère au coenzyme ses propriétés oxydoréductrices en changeant de valence. Le couple oxydant/réducteur est le suivant : Les noyaux porphyrine sont fixés par des liaisons covalentes à la partie protéique des cytochromes (voir figure). Cytochrome a Cytochrome a3 Cytochrome b Cytochrome b5 Cytoc
Hème
vignette|Structure de . vignette|Modélisation 3D de . vignette|Structure de . L’hème est un cofacteur contenant un atome de métal, souvent du fer, servant à accueillir un gaz diatomique (par exemple du dioxygène ) au centre d’un large anneau organique appelé porphyrine. Toutes les porphyrines ne contiennent pas nécessairement un atome de fer mais la majorité des métalloprotéines qui contiennent des porphyrines ont en fait l’hème comme sous-unité prosthétique.

Graph Chatbot

Chattez avec Graph Search

Posez n’importe quelle question sur les cours, conférences, exercices, recherches, actualités, etc. de l’EPFL ou essayez les exemples de questions ci-dessous.

AVERTISSEMENT : Le chatbot Graph n'est pas programmé pour fournir des réponses explicites ou catégoriques à vos questions. Il transforme plutôt vos questions en demandes API qui sont distribuées aux différents services informatiques officiellement administrés par l'EPFL. Son but est uniquement de collecter et de recommander des références pertinentes à des contenus que vous pouvez explorer pour vous aider à répondre à vos questions.