vignette|Schéma d'une myohémérythrine montrant les quatre hélices α et les deux cations de fer d'un ver marin de la classe des Sipunculidea (Themiste hennahi, ).
L'hémérythrine est une métalloprotéine oligomérique assurant le transport de l'oxygène chez des invertébrés marins tels que les siponcles, les priapulides, les brachiopodes et chez un unique genre de polychètes, Magelona. La myohémérythrine est une métalloprotéine monomérique présente dans les muscles de ces invertébrés marins. Hémérythrine et myohémérythrine sont essentiellement incolores lorsqu'elles sont désoxygénées, et virent au rose violacé lorsqu'elles sont oxygénées.
Le mécanisme de liaison de l'oxygène à cette protéine est inhabituel, et très différent de celui par exemple des hémoprotéines telles que l'hémoglobine ou la myoglobine. La plupart des transporteurs d'oxygène forment un ou plusieurs complexes métalliques entre un ou plusieurs groupes prosthétiques à métal de transition et une ou plusieurs molécules d'oxygène, tandis que l'hémérythrine transporte l'oxygène en formant un hydroperoxyde ROOH. Le site de liaison à l'oxygène consiste en une paire de cations de fer. Ceux-ci sont liés à la protéine à travers la chaîne latérale carboxylate de résidus de glutamate et d'aspartate ainsi qu'à travers cinq résidus d'histidine. L'hémérythrine et la myohémérythrine sont souvent décrites en fonction de l'état d'oxydation et de liaison de leurs cations de fer :
{| border="0"
| Fe2+–OH–Fe2+
| désoxyhémérythrine (réduite)
|-
| Fe2+–OH–Fe3+
| semi-méthémérythrine
|-
| Fe3+–O–Fe3+–OOH−
| oxyhémérythrine (oxydée)
|-
| Fe3+–OH–Fe3+– (tout autre ligand)
| méthémérythrine (oxydée)
|}
La liaison de l'oxygène à l'hémérythrine s'accompagne de l'oxydation à deux électrons des deux cations de fer ferreux Fe2+ pour donner deux cations de fer ferrique Fe3+ sont l'un est lié à un hydroperoxyde –OOH. Ce mécanisme est décrit par le schéma ci-dessous :
Hemerth.png | Représentation de la liaison de l'[[Dioxygène|oxygène]] {{fchim|O|2}} au [[site actif]] de l'hémérythrine.
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vignette|Edmond Perrier, métamérisation des annélides-hétéronéréides. Les annélides sont des animaux protostomiens métamérisés vermiformes, autrement dit des « vers ». Ils vivent essentiellement dans l'eau (eau de mer comme la gravette ou eau douce comme la sangsue) même si certaines espèces comme les lombrics vivent dans le sol. Les trois grandes classes sont : les Polychètes qui ont un développement post-embryonnaire indirect avec larve (trochophore) et métamorphose, et dont le corps est recouvert de nombreuses soies (ex : gravette et arénicole), les Oligochètes, porteurs de soies moins abondantes (ex : lombric), les Achètes, dépourvus de soies (ex : sangsues).
En biochimie, le terme métalloprotéine désigne une protéine qui comporte un ou plusieurs cofacteurs métalliques. Ces derniers sont des ions qui sont directement liés aux chaînes latérales des acides aminés de la protéine ou bien coordinés à un ligand non protéinique tel que la porphyrine des hémoprotéines. Environ la moitié des protéines connues possèdent un ou plusieurs sites de fixation d'ions métalliques afin d'assurer une fonction catalytique ou structurale.
vignette|L'hémocyanine oxydée, appelée oxyhémocyanine, donne sa coloration bleue violette au « sang » de l' Escargot de Bourgogne. vignette|Limulus polyphemus, une limule. L'hémocyanine, couramment symbolisée par Hc, est un pigment respiratoire de la famille moléculaire des métalloprotéines contenant du cuivre ayant pour fonction de transporter l'oxygène chez certains animaux parmi lesquels des arthropodes (crustacés, arachnides, limules, certains insectes) et des mollusques (bivalves, gastéropodes, coléoïdes notamment).
Inspired by Nature several groups have developed structural and functional iron complexes mimicking the active site of the iron-hydrogenases, which show high reactivity in the H2 cleavage. Usually pendant bases have been incorporated onto families of Fe co ...
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EPFL2023
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The ultrafast response of cytochrome bc1 is investigated for the first time, via transient absorption spectroscopy. The distinct redox potentials of both c(1)- and b-hemes allow for a clear differentiation of their respective signals. We find that while th ...