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GTPases are a large family of hydrolase enzymes that bind to the nucleotide guanosine triphosphate (GTP) and hydrolyze it to guanosine diphosphate (GDP). The GTP binding and hydrolysis takes place in the highly conserved P-loop "G domain", a protein domain common to many GTPases. GTPases function as molecular switches or timers in many fundamental cellular processes. Examples of these roles include: Signal transduction in response to activation of cell surface receptors, including transmembrane receptors such as those mediating taste, smell and vision. Protein biosynthesis (a.k.a. translation) at the ribosome. Regulation of cell differentiation, proliferation, division and movement. Translocation of proteins through membranes. Transport of vesicles within the cell, and vesicle-mediated secretion and uptake, through GTPase control of vesicle coat assembly. GTPases are active when bound to GTP and inactive when bound to GDP. In the generalized receptor-transducer-effector signaling model of Martin Rodbell, signaling GTPases act as transducers to regulate the activity of effector proteins. This inactive-active switch is due to conformational changes in the protein distinguishing these two forms, particularly of the "switch" regions that in the active state are able to make protein-protein contacts with partner proteins that alter the function of these effectors. Hydrolysis of GTP bound to an (active) G domain-GTPase leads to deactivation of the signaling/timer function of the enzyme. The hydrolysis of the third (γ) phosphate of GTP to create guanosine diphosphate (GDP) and Pi, inorganic phosphate, occurs by the SN2 mechanism (see nucleophilic substitution) via a pentavalent transition state and is dependent on the presence of a magnesium ion Mg2+. GTPase activity serves as the shutoff mechanism for the signaling roles of GTPases by returning the active, GTP-bound protein to the inactive, GDP-bound state. Most "GTPases" have functional GTPase activity, allowing them to remain active (that is, bound to GTP) only for a short time before deactivating themselves by converting bound GTP to bound GDP.

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Protéine G

Les sont une famille de protéines qui permettent le transfert d'informations à l'intérieur de la cellule. Elles participent ainsi à un mécanisme appelé transduction du signal. Cette protéine est appelée ainsi car elle utilise l'échange de GTP en GDP comme un « interrupteur moléculaire » pour déclencher ou inhiber des réactions biochimiques dans la cellule. La protéine G se lie au GTP et au GDP. Alfred G. Gilman et Martin Rodbell ont obtenu le prix Nobel de physiologie ou médecine en 1994 pour sa découverte et leurs travaux sur les protéines G.

Transduction de signal

La transduction de signal désigne le mécanisme par lequel une cellule répond à l'information qu'elle reçoit, par des agents chimiques ou autres signaux (tension,...). Elle commande une cascade de signaux secondaires, internes à la cellule (« signalling ») ou externes (ex: action sur d'autres types cellulaires via des interleukines), et des processus cellulaires internes (métabolisme, cycle cellulaire, motilité,...). La transduction est la deuxième étape de ce que l'on appelle la cascade de signalisation : Un signal extra-cellulaire (ligand, neuromédiateur.