Résumé
La protéine GroEL appartient à la famille des chaperonines des molécules chaperonnes, et se trouve chez un grand nombre de bactéries. Elle est nécessaire pour le repliement efficace de nombreuses protéines. Afin de fonctionner efficacement, GroEL requiert le complexe protéique couvercle associé GroES. Chez les eucaryotes, les protéines Hsp60 et Hsp10 sont structurellement et fonctionnellement presque identiques à GroEL et GroES, respectivement. Chez l'homme, la protéine GroEL est un dodécamère en forme de ballon de rugby et est codée par le gène HSPD1, situé sur le . Dans une cellule, le processus de repliement des protéines par médiation GroEL/ES implique de nombreuses séquences de liaisons, encapsulations et libération de protéine substrat. Les protéines substrats non repliées se lient à une aire hydrophobe sur le bord intérieur de la cavité ouverte du GroEL, formant ainsi un complexe binaire avec la chaperonine. La liaison de protéine substrat de cette façon, en plus de la liaison d'ATP, conduit à une modification conformationnelle qui permet l'association du complexe binaire avec une structure couvercle distincte, GroES. La liaison de GroES avec la cavité ouverte de la chaperonine provoque la rotation des sous-unités individuelles de la chaperonine de manière que le substrat hydrophobe liant soit soustrait à l'intérieur de la cavité, ce qui induit l'éjection de la protéine substrat du bord vers la chambre maintenant hydrophile. L'environnement hydrophile de la chambre favorise l'enfouissement des résidus hydrophobes du substrat, ce qui induit le repliement du substrat. L'hydrolyse de l'ATP et la liaison d'une nouvelle protéine substrat dans la cavité opposée envoient un signal allostérique qui provoque la libération de GroES et d'une protéine encapsulée dans le cytosol. Une protéine donnée subira plusieurs cycles de repliement, retournant à chaque fois à son état non-replié original, jusqu'à ce que la conformation native ou une structure intermédiaire destinée à atteindre l'état natif soit produite.
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