Les Janus kinases (pour Just Another Kinase; JAK) forment une famille de tyrosine kinases intracellulaires, sans fonction réceptrice. Ces molécules permettent la transduction des signaux d'origine cytokinique (voir cytokine) via la voie JAK-STAT (Janus kinase-signal transducer and activator of transcription pathway). Les premières molécules ont été en fait nommées Just Another Kinase-1 et Just Another Kinase-2 (ce qui signifie « juste une autre kinase », car elles furent trouvées parmi de nombreuses autres kinases repérées par PCR), mais furent finalement publiées sous le nom de « Janus kinase », en raison de la présence de deux domaines de type kinases, ce qui rappelait le dieu romain à deux visages, Janus. L'un des domaines présente une activité kinase, l'autre régule négativement l'activité du premier. Les quatre membres de la famille JAK sont: la Janus kinase 1 (JAK1) la Janus kinase 2 (JAK2) la Janus kinase 3 (JAK3) la tyrosine kinase 2 (TYK2) Les souris transgéniques qui n'expriment pas JAK1 ont des réponses défectueuses à certaines cytokines, telles que l'interféron-gamma. JAK1 et JAK2 sont impliquées dans la signalisation liée à l'interféron de type II (interféron-gamma), tandis que JAK1 et TYK2 sont impliquées dans la signalisation liée à l'interféron de type I. Chez les souris qui n'expriment pas TYK2, les cellules tueuses naturelles ont une activité défectueuse. Les membres de la famille JAK ont une taille de 120 kDa à 140 kDa et comportent sept régions d'homologie spécifiques, appelées domaines d'homologie Janus 1 à 7 (Janus homology domains, JH1 à JH7). JH1 est le domaine kinase essentiel à l'activité enzymatique des JAK et présente des caractéristiques de tyrosine kinase, notamment la présence de tyrosines conservées, nécessaires à leur activation (par exemple Y1038 / Y1039 dans JAK1, Y1007 / Y1008 dans JAK2, Y980 / Y981 dans JAK3, et Y1054 / Y1055 dans TYK2). La phosphorylation de ces doublets de tyrosines conduit aux changements conformationnels des protéines JAK, ce qui facilite la liaison de leur substrat.

À propos de ce résultat
Cette page est générée automatiquement et peut contenir des informations qui ne sont pas correctes, complètes, à jour ou pertinentes par rapport à votre recherche. Il en va de même pour toutes les autres pages de ce site. Veillez à vérifier les informations auprès des sources officielles de l'EPFL.
Séances de cours associées (32)
Phosphorylation des protéines: Mécanismes et régulation
Explore la phosphorylation des protéines, en détaillant les modifications courantes comme l'acétylation et l'ubiquitination, la spécificité de la kinase et les mécanismes d'activation.
Récepteur Tyrosine Kinases: Signalisation et Régulation
Explore l'activation, les cascades de signalisation et les mécanismes de régulation des récepteurs tyrosine kinases, en mettant l'accent sur les implications de la maladie et les stratégies thérapeutiques.
SEGREGATION DE LA RÉACTIVITÉ KINÉTIQUE ET DE L'AFFINITÉ BINDABLE
Le document met l'accent sur l'importance des interactions réversibles à la puissance et aux mécanismes de résistance aux médicaments.
Afficher plus
Publications associées (107)

Graph Chatbot

Chattez avec Graph Search

Posez n’importe quelle question sur les cours, conférences, exercices, recherches, actualités, etc. de l’EPFL ou essayez les exemples de questions ci-dessous.

AVERTISSEMENT : Le chatbot Graph n'est pas programmé pour fournir des réponses explicites ou catégoriques à vos questions. Il transforme plutôt vos questions en demandes API qui sont distribuées aux différents services informatiques officiellement administrés par l'EPFL. Son but est uniquement de collecter et de recommander des références pertinentes à des contenus que vous pouvez explorer pour vous aider à répondre à vos questions.