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Concept
Agrégation des protéines
Résumé
L'agrégation des protéines (ou agrégation/agglomération protéique) est un phénomène biologique dans lequel les protéines mal repliées s'agrègent (c'est-à-dire qu'elles s'accumulent et se groupent entre elles), de façon intra- comme extra-cellulaire. Ces agrégats de protéines sont souvent corrélés avec des maladies. De fait, les agrégats de protéines ont été impliqués dans une grande variété de maladies qu'on a appelées amyloïdoses, parmi lesquelles on retrouve la SLA, les maladies d'Alzheimer et de Parkinson, ou encore les maladies à prions.
vignette|360x360px|Les protéines mal repliées peuvent former des agrégats protéiques ou des fibrilles amyloïdes, être dégradées, ou encore être néo-repliées vers leur structure native.
Après leur synthèse, les protéines ont pour habitude de se replier en une conformation tri-dimensionnelle particulière qui leur est le plus thermodynamiquement favorable : leur état natif. Ce processus de repliement est entraîné par l'effet hydrophobe, qui est la tendance des parties hydrophobes de la protéine à essayer de se protéger de l'environnement hydrophile de la cellule en se terrant vers l'intérieur de la protéine. Ainsi, l'extérieur de la protéine est typiquement hydrophile, alors que son intérieur est typiquement hydrophobe.
Les structures protéiques sont stabilisées par des liaisons non covalentes et des ponts disulfure liant deux résidus cystéine. Les interactions non covalentes comprennent les liaisons ioniques et les interactions faibles de van der Waals. Les interactions ioniques se forment entre un anion et un cation et constituent des ponts salins aidant à stabiliser la protéine. Les interactions de van der Waals incluent les interactions non polaires (forces de London) et les interactions polaires (liaisons hydrogène, forces intermoléculaires). Celles-ci jouent un rôle important dans la structure secondaire des protéines, comme en formant une hélice alpha ou un feuillet bêta, ainsi que dans leur structure tertiaire.
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