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Concepts associés (35)
Cofacteur (biochimie)
thumb|300px|Le complexe succinate déshydrogénase présente plusieurs cofacteurs : flavine, centres fer-soufre et hème. En biochimie, un cofacteur est un composé chimique non protéique mais qui est nécessaire à l'activité biologique d'une protéine, le plus souvent une enzyme. Les cofacteurs interviennent fréquemment dans la réaction catalytique et peuvent être considérés comme des « molécules d'assistance » aidant aux transformations biochimiques. Les cofacteurs peuvent être classés en deux catégories : les ions métalliques et les clusters métalliques.
Histidine
L'histidine (abréviations IUPAC-IUBMB : His et H), du grec ancien , (« mât de navire », « métier à tisser », « voile de navire »), est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, l'un des aminés essentiels et fait partie des acides aminés glucoformateur. Elle est encodée sur les ARN messagers par les codons CAU et CAC. Elle est caractérisée par la présence d'un cycle imidazole qui confère une nature basique aux résidus d'histidine dans les protéines. Son rayon de van der Waals est égal à .
Alcool déshydrogénase
L'alcool déshydrogénase (ADH) est une oxydoréductase qui catalyse les réactions intervenant notamment dans le : alcool primaire + NAD+ aldéhyde + NADH + H+ ; alcool secondaire + NAD+ cétone + NADH + H+. Il s'agit d'une famille d'enzymes qui permettent l'interconversion de certains alcools, et notamment l'éthanol, en aldéhydes et cétones, couplée la réduction du NAD+ en NADH. Chez l'humain et de nombreux animaux, l'alcool déshydrogénase est hépatique et participe à la détoxication de l'organisme par l'élimination des alcools toxiques.
Inhibiteur enzymatique
thumb|upright=1.2|Complexe d'une protéase du VIH (rubans rouges, bleus et jaunes) associée à l'inhibiteur qu'est le ritonavir (petite structure en bâtons et boules près du centre). Un inhibiteur enzymatique est une substance se liant à une enzyme et qui en diminue l'activité. Un inhibiteur peut empêcher la fixation du substrat sur le site actif en se fixant à sa place, ou provoquer une déformation de l'enzyme qui rend celle-ci inactive (inhibiteur allostérique).
Structure quaternaire
vignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.
Allosteric regulation
In biochemistry, allosteric regulation (or allosteric control) is the regulation of an enzyme by binding an effector molecule at a site other than the enzyme's active site. The site to which the effector binds is termed the allosteric site or regulatory site. Allosteric sites allow effectors to bind to the protein, often resulting in a conformational change and/or a change in protein dynamics. Effectors that enhance the protein's activity are referred to as allosteric activators, whereas those that decrease the protein's activity are called allosteric inhibitors.
Catalyse enzymatique
La catalyse enzymatique est le processus par lequel des réactions chimiques sont catalysées dans les systèmes vivants par des protéines spécialisées ou des ARN appelés enzymes. La catalyse enzymatique est indispensable aux organismes vivants pour l'accélération spécifique des réactions nécessaires à leur métabolisme et à la biosynthèse de l'ensemble des biomolécules qui les composent. Les principes de la catalyse enzymatique sont analogues à ceux de la catalyse chimique (voir théorie de l'état de transition).
Structure des protéines
La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Catalase
Une catalase (du grec kataluein, « dissoudre ») est une oxydoréductase héminique qui catalyse la dismutation du peroxyde d'hydrogène en eau et dioxygène : 2 → + 2 . Ces enzymes sont formées de quatre chaînes polypeptidiques d’environ d'acides aminés, comportant chacune une molécule d'hème. Ces hèmes et leur environnement protéique sont les sites actifs de l'enzyme.
Biologie
La biologie (du grec bios « la vie » et logos, « discours ») est la science du vivant. Elle recouvre une partie des sciences de la nature et de l'histoire naturelle des êtres vivants. La vie se présentant sous de nombreuses formes et à des échelles très différentes, la biologie s'étend du niveau moléculaire, à celui de la cellule, puis de l'organisme, jusqu'au niveau de la population et de l'écosystème. vignette|Portrait de Jean-Baptiste Lamarck, 1893.