Les hydrolases constituent une classe d'enzymes qui catalysent les réactions d'hydrolyse de molécules suivant la réaction générale :
On y trouve par exemple
les estérases, qui hydrolysent les esters (R-CO-O~R'),
les peptidases, qui hydrolysent les liaisons peptidiques (AA1-CO~NH-AA2),
les glycosidases, qui hydrolysent les oligo- ou polysaccharides (sucre1-O~sucre2),
les phosphatases, qui hydrolysent les produits phosphorés (exemple : ATP + H2O ⇌ ADP + P).
Ces enzymes ne nécessitent pas en général de coenzymes. Elles sont activables par des cations.
On rencontre des hydrolases dans les lysosomes des cellules. Les hydrolases lysosomales, particulièrement acides, présentent un pH d'environ 5 lorsqu'elles sont activées. Elles sont enfermées de façon étanche au sein du lysosome dont la libération brutale du contenu pourrait lyser la cellule.
Elles sont classées dans le groupe EC 3 dans la nomenclature EC, et sont réparties en 13 sous-groupes, en fonction du type de liaison qui sera coupée.
Elles agissent sur les liaisons ester de type R-CO-O-R'.
EC 3.1.1.1 : carboxylestérase
EC 3.1.1.2 : arylestérase
EC 3.1.1.3 : triacylglycérol-lipase
EC 3.1.1.4 : phospholipase A2
EC 3.1.1.5 : lysophospholipase
EC 3.1.1.6 : acétylestérase
EC 3.1.1.7 : acétylcholinestérase
EC 3.1.1.8 : cholinestérase
EC 3.1.1.9 : supprimée
EC 3.1.1.10 : tropinestérase
EC 3.1.1.11 : pectinestérase
EC 3.1.1.12 : supprimée
EC 3.1.1.13 : stérol-estérase
EC 3.1.1.14 : chlorophyllase
EC 3.1.1.15 : L-arabinonolactonase
EC 3.1.1.16 : supprimée (mélange de EC 5.3.3.4 et de EC 3.1.1.24)
EC 3.1.1.17 : gluconolactonase
EC 3.1.1.18 : supprimée (incluse dans EC 3.1.1.17)
EC 3.1.1.19 : uronolactonase
EC 3.1.1.20 : tannase
EC 3.1.1.21 : rétinyl-palmitate-estérase
EC 3.1.1.22 : hydroxybutyrate-dimère-hydrolase
EC 3.1.1.23 : acylglycérol-lipase
EC 3.1.1.24 : 3-oxoadipate-énol-lactonase
EC 3.1.1.25 : 1,4-lactonase
EC 3.1.1.26 : galactolipase
EC 3.1.1.27 : 4-pyridoxolactonase
EC 3.1.1.28 : acylcarnitine-hydrolase
EC 3.1.1.29 : aminoacyl-tRNA-hydrolase
EC 3.1.1.
Cette page est générée automatiquement et peut contenir des informations qui ne sont pas correctes, complètes, à jour ou pertinentes par rapport à votre recherche. Il en va de même pour toutes les autres pages de ce site. Veillez à vérifier les informations auprès des sources officielles de l'EPFL.
Les lipases sont des enzymes hydrosolubles capables d'effectuer l'hydrolyse de fonctions esters et sont spécialisées dans la transformation de glycéride (triglycéride, diglycérides, monoglycérides) en glycérol et en acides gras (lipolyse). À ce titre, elles constituent une sous-classe des estérases. Alors qu'il existe dans la nature tout un panel de lipases, la plupart d'entre elles sont construites sur un repli alpha/bêta hydrolase et utilisent un mécanisme proche de celui employé par la chymotrypsine.
Les hydrolases constituent une classe d'enzymes qui catalysent les réactions d'hydrolyse de molécules suivant la réaction générale : On y trouve par exemple les estérases, qui hydrolysent les esters (R-CO-O~R'), les peptidases, qui hydrolysent les liaisons peptidiques (AA1-CO~NH-AA2), les glycosidases, qui hydrolysent les oligo- ou polysaccharides (sucre1-O~sucre2), les phosphatases, qui hydrolysent les produits phosphorés (exemple : ATP + H2O ⇌ ADP + P). Ces enzymes ne nécessitent pas en général de coenzymes.
redresse=1.5|vignette| Site actif de la protéase TEV (), une peptidase très sélective du virus de la gravure du tabac, montrant le substrat en noir et les résidus de la triade catalytique en rouge, ici l'aspartate (acide), l'histidine (base) et la cystéine (nucléophile). En biologie moléculaire, on désigne généralement par triade catalytique les trois résidus d'acides aminés qui interviennent ensemble dans le site actif de certaines hydrolases et transférases telles que des peptidases, des amidases, des estérases, des lipases et des β-lactamases.
The course will deliver basic knowledge on the principles of food fermentation and enzyme technology. The course will also present benefits that food biotechnology can bring in terms of Nutrition & He
Discute de l'inclusion des aliments fermentés dans les guides alimentaires mondiaux, explorant leurs avantages et leurs risques, la cinétique des enzymes et l'histoire des enzymes alimentaires.
The peptidoglycan (PG) sacculus provides bacteria with the mechanical strength to maintain cell shape and resist osmotic stress. Enlargement of the mesh-like sacculus requires the combined activity of