Énolase

L'énolase, également connue sous les noms de phosphopyruvate hydratase ou 2-phosphoglycérate déshydratase, est une métalloenzyme responsable de la catalyse qui convertit le 2-phospho-D-glycérate (2PG) en phosphoénolpyruvate (PEP), la et avant-dernière étape de la glycolyse : L'énolase appartient à la classe de lyases. L'énolase peut aussi catalyser la réaction inverse, selon les concentrations du substrats dans le milieu. Le pH optimal pour cette enzyme est de 6,5. L'énolase est présente dans tous les tissus et organismes capables de réaliser la glycolyse ou la fermentation. L'enzyme a été découverte par Lohmann et Meyerhof en 1934 et a depuis été isolée au sein de divers organes sources tels que le muscle humain et les érythrocytes. L'énolase possède trois sous-unités, α, ß et γ, chacune codée par un gène différent qui peut se combiner pour former cinq isoenzymes différentes : αα, αß, αγ, ββ et γγ. Trois de ces isoenzymes (toutes homodimères) se retrouvent plus fréquemment dans les cellules de l'homme adulte que les autres : αα ou énolase non-neuronale (NNE), se retrouve dans toutes sortes de tissus tels que le foie, le cerveau, le rein, la rate et les tissus adipeux. Elle est également appelée énolase 1 ββ ou énolase spécifique du muscle (MSE). Connu aussi sous le nom d'énolase 3. γγ ou énolase spécifique des neurones (NSE). Également appelée énolase 2. L'énolase a un poids moléculaire de à daltons selon son isoforme. Dans l'alpha énolase humaine, les deux sous-unités sont orientées de façon antiparallèle de sorte que le Glu20 d'une sous-unité forme une liaison ionique avec l'Arg414 de l'autre sous-unité. Chaque sous-unité a deux domaines distincts. Le petit domaine N-terminal consiste en trois hélices alpha et quatre feuillets béta. Le grand domaine C-terminal commence par deux feuillets ß suivis par deux hélices α et se termine par un creux entouré de feuillets ß s'alternant avec des hélices α arrangées de façon qu'elles entourent les feuillets ß. La structure compacte et globulaire de l'enzyme résulte d'interactions hydrophobes significatives entre ces deux domaines.