Alignement de séquencesEn bio-informatique, l'alignement de séquences (ou alignement séquentiel) est une manière de représenter deux ou plusieurs séquences de macromolécules biologiques (ADN, ARN ou protéines) les unes sous les autres, de manière à en faire ressortir les régions homologues ou similaires. L'objectif de l'alignement est de disposer les composants (nucléotides ou acides aminés) pour identifier les zones de concordance. Ces alignements sont réalisés par des programmes informatiques dont l'objectif est de maximiser le nombre de coïncidences entre nucléotides ou acides aminés dans les différentes séquences.
Inhibiteur de protéaseLes inhibiteurs de protéases (IP) inhibent une ou généralement plusieurs protéases voisines . Pour les applications pharmacologiques, les IP, appelés communément antiprotéases, constituent la seconde classe d'agents antirétroviraux à avoir été développée jusqu'au stade clinique (à commencer contre le VIH et le VHC). La première autorisation de mise sur le marché date de fin 1995. Elle a constitué un tournant majeur dans les stratégies thérapeutiques contre le VIH.
Doigt de zincthumb|Dessin représentant le doigt de zinc Cys2His2, consistant en une hélice alpha et un feuillet bêta aux brins antiparallèles. L'ion zinc est en vert, complexé à deux histidines (en bas) et deux cystéines (en haut, soufre en doré) Les doigts de zinc sont de petits motifs structuraux trouvés dans les protéines et capables d'ordonner en complexe un ou plusieurs ions zinc pour stabiliser leur repliement.
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Pfamvignette|Logo de la Pfam. Pfam est une base de données bio-informatique de familles de protéines qui classe diverses propriétés des domaines protéiques sur la base de leurs . Créée en 1997 par les bio-informaticiens Erik Sonnhammer de l'institut Karolinska à Stockholm, Sean Eddy de l'université Washington à Saint-Louis (Missouri) et Richard Durbin du centre Sanger à Cambridge, elle fournit notamment des informations sur l'architecture des domaines protéiques, leur distribution parmi les espèces vivantes, les liens vers d'autres bases de données et les structures connues de protéines de ces familles.
Prédiction de la structure des protéinesLa prédiction de la structure des protéines est l'inférence de la structure tridimensionnelle des protéines à partir de leur séquences d'acides aminés, c'est-à-dire la prédiction de leur pliage et de leur structures secondaire et tertiaire à partir de leur structure primaire. La prédiction de la structure est fondamentalement différente du problème inverse de la conception des protéines. Elle est l'un des objectifs les plus importants poursuivis par la bioinformatique et la chimie théorique.
Évolution moléculaireL'évolution moléculaire ou évolution du génome correspond à l'ensemble des modifications d ́un génome au cours de générations successives au sein d'une population. C'est le moteur de l'évolution des espèces. L ́étude de l ́évolution moléculaire des génomes tente d'expliquer les changements biologiques au niveau moléculaire et cellulaire. Ceci met en jeu plusieurs disciplines telles que la biologie moléculaire, la génétique, la génomique et la bio-informatique.
