O-glycosylationLa O-glycosylation est une opération biochimique consistant en l'addition de glucides au niveau de l'O de la chaîne latérale des acides aminés sérine et thréonine des chaînes peptidiques présentes dans la lumière de l'appareil de Golgi et provenant généralement du réticulum endoplasmique où elles ont subi une N-glycosylation. Cette réaction est également catalysée par une enzyme de type glycosyl-transférase, et débute en général par une N-acétyl galactosamine.
GlycosyltransféraseLes glycosyltransférases (ou glycosyl-transférases, abrégé GT) sont des enzymes avec un numéro E.C. de type 2.4.x.x, qui catalysent le transfert d'un monosaccharide, depuis un sucre activé (donneur), généralement par un phosphate, vers une molécule accepteur (le plus souvent un alcool ou une amine). Le produit d'une telle réaction peut être un oligosaccharide ou un polysaccharide; bien que certaines glycosyltransférases catalysent le transfert de sucres vers un phosphate inorganique, ou les libèrent dans l'eau.
BactérieLe terme bactérie est un nom vernaculaire qui désigne certains organismes vivants microscopiques et procaryotes présents dans tous les milieux. Le plus souvent unicellulaires, elles sont parfois pluricellulaires (généralement filamenteuses), la plupart des espèces bactériennes ne vivant pas individuellement en suspension, mais en communautés complexes adhérant à des surfaces au sein d'un gel muqueux (biofilm). vignette|200px|Coques à gauche, Spirillum au centre, bacille à droite.
Adressage des protéinesDans une cellule, la localisation d'une protéine est essentielle à son bon fonctionnement. Or le lieu de production d'une protéine est souvent différent de son lieu d'action. L'adressage est l'ensemble des mécanismes qui permettent à une protéine d'être dirigée vers la bonne position. Les ARNm sont sujet à un adressage. Günter Blobel, biologiste moléculaire germano-américain, a obtenu le Prix Nobel de physiologie ou médecine en 1999 pour ses travaux sur la NLS (nuclear localisation signal), une séquence en acides aminés permettant aux protéines qui la portent d'être importée dans le noyau grâce à des importines.
Appareil de Golgivignette|300px|Schéma d'un appareil de Golgi. L'appareil de Golgi est un organite des cellules eucaryotes. Il est un lieu majeur de transfert et de tri des molécules, ainsi que de synthèse des glycoprotéines et des sphingolipides. Par sa position, entre le réticulum endoplasmique et la membrane plasmique, et sa fonction, il est l'intermédiaire entre la maturation et la sécrétion des protéines élaborées dans le réticulum, il régule le transport vésiculaire et poursuit et finalise les modifications post-traductionnelles des protéines comme les glycosylations, sulfatations, phosphorylations.
OligosaccharyltransféraseUne oligosaccharyltransférase est une glycosyltransférase qui catalyse la réaction : dolichyl-diphospho-oligosaccharide + [protéine]-L-asparagine dolichyl-diphosphate + glycoprotéine dont la chaîne oligosaccharidique est liée à la L-asparagine par une liaison . Cette enzyme de la face cytosolique membrane du réticulum endoplasmique intervient dans la N-glycosylation de certaines protéines. Chez les eucaryotes, elle fixe un oligosaccharide sur un résidu inclus dans une séquence de glycosylation, ou séquon, ou , où Xaa représente un acide protéinogène différent de la proline.
Voie de signalisation Notchvignette|N1 dll4 cells. La voie de signalisation Notch est une cascade de signalisation conservée chez tous les métazoaires. Elle doit son nom au gène Notch, qui code le premier élément de la cascade, le récepteur transmembranaire Notch. La voie de signalisation Notch va permettre de déterminer le lignage d'une cellule. C'est une grande protéine encastrée dans la membrane et qui va être clivée pour ensuite s'intégrer dans une autre protéine, Delta. Le peptide restant de Notch est encore clivé et va aller dans le noyau pour réguler l'expression de certains gènes.
ProtéoglycaneUn protéoglycane est une glycoprotéine, combinaison d'une protéine et d'un glycosaminoglycane (GAG). L'association entre les deux types de chaîne s'effectue essentiellement dans l'appareil de Golgi, mais également au niveau du réticulum endoplasmique d'une cellule. La proportion de glucides des protéoglycanes peut atteindre 95 %. Ceux-ci se présentant sous la forme d'une ou plusieurs chaînes de glycosaminoglycanes non ramifiées. Les chaînes de sucres sont très longues mais pas ramifiées.
ÉpitopeUn épitope, aussi appelé déterminant antigénique, est une molécule qui peut être reconnue par un paratope (partie variable d'un anticorps ou d'un récepteur membranaire des lymphocytes B (BCR) et lymphocytes T (TCR)), pour déterminer si elle appartient au domaine du soi ou au domaine du non-soi. Un antigène est caractérisé par ses épitopes, si ses épitopes sont reconnus comme appartenant au non-soi alors il est lui-même immédiatement reconnu comme appartenant au non-soi.
XyloseLe xylose (sucre de bois ou sucre de bouleau) est un aldopentose. C'est un ose constitué d’une chaîne de 5 éléments carbone (pentose) ainsi que d’une fonction aldéhyde (aldose). Il se présente sous forme d'une poudre cristalline blanche stable dans l'air et soluble dans l'eau. Il est non fermentescible. Le D-xylose est souvent présent dans les vins (teneurs de 0 à ). Le xylose possède une saveur sucrée similaire à celle du glucose, et un pouvoir sucrant similaire de 0,7.