Analyse de la coévolution des protéines

Cette séance de cours explore l'analyse co-évolutionnaire des séquences protéiques, en mettant l'accent sur les découvertes faites et les orientations futures. Il couvre les aspects fondamentaux des protéines, y compris leur structure, le processus de pliage, et le rôle des séquences d'acides aminés. La séance de cours se penche sur la variabilité des protéines homologues entre les espèces, les mutations corrélées, les contacts avec les résidus et le concept d'analyse directe de couplage (ACD). Il explique comment le DCA fonctionne, ses aspects techniques et les défis à relever pour résoudre le modèle. L'exposé souligne l'importance de comprendre la coévolution des protéines pour étudier les familles de protéines et prédire les structures protéiques.

À propos de ce résultat

Cette page est générée automatiquement et peut contenir des informations qui ne sont pas correctes, complètes, à jour ou pertinentes par rapport à votre recherche. Il en va de même pour toutes les autres pages de ce site. Veillez à vérifier les informations auprès des sources officielles de l'EPFL.

Séances de cours associées (159)

Concepts associés (79)

PHYS-754: Lecture series on scientific machine learning

This lecture presents ongoing work on how scientific questions can be tackled using machine learning. Machine learning enables extracting knowledge from data computationally and in an automatized way.

Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).

Structure quaternaire

vignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.

Protéine

redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.

Structure secondaire

thumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).

Structure des protéines

La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Polymères de protéines: Biophysics Insights

Se penche sur les polymères protéiques, discutant de la co-évolution, de la diffusion, des structures protéiques et des méthodes expérimentales.

Pliage des protéines: structure et conception

Explore le repliement des protéines, les interactions hydrophobes, les conformations compactes, le modèle HP, la co-évolution et les méthodes de calcul.

Protéines : Dogme central et traduction PHYS-441: Statistical physics of biomacromolecules

Explique la synthèse des protéines, la traduction et le dogme central de la biologie moléculaire.

Analyse co-évolutionnaire des protéines PHYS-754: Lecture series on scientific machine learning

Explore l'analyse co-évolutionnaire des protéines, couvrant les fonctions protéiques, le pliage, les corrélations, le DCA et les outils de prédiction de la structure comme AlphaFold 2.

Biophysique: Pliage des polymères et organisation de l'ADN

Explore le pliage des polymères, les interactions hydrophobes et l'organisation de l'ADN, en soulignant leur importance biologique.