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Concept
Chemical specificity
Résumé
Chemical specificity is the ability of binding site of a macromolecule (such as a protein) to bind specific ligands. The fewer ligands a protein can bind, the greater its specificity.
Specificity describes the strength of binding between a given protein and ligand. This relationship can be described by a dissociation constant, which characterizes the balance between bound and unbound states for the protein-ligand system. In the context of a single enzyme and a pair of binding molecules, the two ligands can be compared as stronger or weaker ligands (for the enzyme) on the basis of their dissociation constants. (A lower value corresponds to a stronger binding.)
Specificity for a set of ligands is unrelated to the ability of an enzyme to catalyze a given reaction, with the ligand as a substrate.
If a given enzyme has a high chemical specificity, this means that the set of ligands to which it binds is limited, such that neither binding events nor catalysis can occur at an appreciable rate with additional molecules.
An example of a protein-ligand pair whose binding activity can be highly specific is the antibody-antigen system. Affinity maturation typically leads to highly specific interactions, whereas naive antibodies are promiscuous and bind a larger number of ligands. Conversely, an example of a protein-ligand system that can bind substrates and catalyze multiple reactions effectively is the Cytochrome P450 system, which can be considered a promiscuous enzyme due to its broad specificity for multiple ligands. Proteases are a group of enzymes that show a broad range of cleavage specificities. Promiscuous proteases as digestive enzymes unspecifically degrade peptides, whereas highly specific proteases are involved in signaling cascades.
The interactions between the protein and ligand substantially affect the specificity between the two entities. Electrostatic interactions and Hydrophobic interactions are known to be the most influential in regards to where specificity between two molecules is derived from.
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Proximité ontologique
Unités associées (8)
Concepts associés (3)
Inhibiteur enzymatique
thumb|upright=1.2|Complexe d'une protéase du VIH (rubans rouges, bleus et jaunes) associée à l'inhibiteur qu'est le ritonavir (petite structure en bâtons et boules près du centre). Un inhibiteur enzymatique est une substance se liant à une enzyme et qui en diminue l'activité. Un inhibiteur peut empêcher la fixation du substrat sur le site actif en se fixant à sa place, ou provoquer une déformation de l'enzyme qui rend celle-ci inactive (inhibiteur allostérique).
Ligand (biologie)
300px|vignette|droite|Myoglobine en bleu lié à son ligand hème en orange. En biologie, un ligand (du latin ligandum, liant) est une molécule qui se lie de manière réversible à une macromolécule ciblée, protéine ou acide nucléique, jouant en général un rôle fonctionnel : stabilisation structurale, catalyse, modulation d'une activité enzymatique, transmission d'un signal. Ce terme, très utilisé pour l'étude de protéines, désigne les molécules qui interagissent avec la protéine de manière non-covalente et spécifique et qui jouent un rôle dans ses fonctions.
Site actif
Le site actif désigne en catalyse la partie du catalyseur qui va interagir avec le(s) substrat(s) pour former le(s) produit(s). Cette notion concerne tous les types de catalyseurs, mais on l'associe généralement aux enzymes. Le site actif des catalyseurs fait l'objet d'études poussées dans le cadre de la recherche de nouveaux catalyseurs et de l'étude des mécanismes réactionnels en biochimie.. Or, si la structure du site actif est modifié, la catalyse ne peut avoir lieu.