Concept
Serpine
Concepts associés (16)
Calpaïne
Les calpaïnes (, ) sont des protéases à cystéine, non-lysosomiales, dont l'activité, de type papaïne, est dépendante du calcium. Ces enzymes sont responsables de la protéolyse neutre calcium-dépendante. Les calpaïnes possèdent un domaine leur permettant d'interagir avec le calcium. Ce domaine, fortement homologue à la calmoduline, est dit calmodulin-like et présente des structures EF-Hand capables de lier les ions calcium. Le site actif des calpaïnes est constitué de trois acides aminés (triade catalytique): Cystéine (C), Histidine (H) et Asparagine (N).
Protéase à cystéine
Une protéase à cystéine, ou parfois protéase à thiol, est une peptidase dont le résidu d'acide aminé nucléophile de la triade (ou diade) catalytique est une cystéine. Comme toutes les peptidases, ces enzymes catalysent l'hydrolyse de certaines liaisons peptidiques de protéines. On trouve couramment de telles enzymes dans les fruits, par exemple la papaye, l'ananas, la figue et le kiwi, leur concentration tendant à être plus élevée lorsque le fruit n'est pas mûr ; on en trouve en fait plus généralement dans un grand nombre de plantes.
Alpha-1-antitrypsine
L'alpha-1-antitrypsine ou α1-antitrypsine (A1AT) est un inhibiteur de la sérine protéase (serpine). Elle protège les tissus contre des enzymes produites par des cellules inflammatoires, particulièrement l'élastase. On la trouve dans le sang humain à des taux de . Sa carence est une cause d'emphysème et de cirrhose. Elle fait partie de la famille des serpines comme l'alpha-1-antichymotrypsine, l'inhibiteur du C1, l'antithrombine et la neuroserpine. Le déficit de l'une de ces protéines étant responsable d'une serpinopathie.
Antithrombine
Antérieurement appelée antithrombine (abrégé AT ), l'antithrombine fait partie des inhibiteurs de la coagulation. Un déficit en antithrombine prédispose aux thromboses. Son gène est SERPINC1 situé sur le chromosome 1 humain. Sa première description remonte à 1939. Son déficit au cours des infections graves a été décrit dès les années 1960. La valeur usuelle de l'antithrombine dans le plasma est de .
Inhibiteur de protéase
Les inhibiteurs de protéases (IP) inhibent une ou généralement plusieurs protéases voisines . Pour les applications pharmacologiques, les IP, appelés communément antiprotéases, constituent la seconde classe d'agents antirétroviraux à avoir été développée jusqu'au stade clinique (à commencer contre le VIH et le VHC). La première autorisation de mise sur le marché date de fin 1995. Elle a constitué un tournant majeur dans les stratégies thérapeutiques contre le VIH.
Protéine de phase aiguë
Les protéines de phase aiguë (PPA) sont une classe de protéines synthétisées par le foie dont la production est stimulée ou inhibée en réponse à une inflammation. La réponse est appelée réaction de phase aiguë. Les PPA sont dites positives, si leur concentration augmente lors d'une inflammation, notamment la Protéine C réactive, négative dans le cas contraire, par exemple l'albumine. La mesure des protéines de phase aiguë est utile comme marqueur des inflammations en biologie clinique.
Triade catalytique
redresse=1.5|vignette| Site actif de la protéase TEV (), une peptidase très sélective du virus de la gravure du tabac, montrant le substrat en noir et les résidus de la triade catalytique en rouge, ici l'aspartate (acide), l'histidine (base) et la cystéine (nucléophile). En biologie moléculaire, on désigne généralement par triade catalytique les trois résidus d'acides aminés qui interviennent ensemble dans le site actif de certaines hydrolases et transférases telles que des peptidases, des amidases, des estérases, des lipases et des β-lactamases.
Peptidase
Les peptidases (ou protéases ou enzymes protéolytiques) sont des enzymes qui brisent les liaisons peptidiques des protéines. On parle alors de coupure protéolytique ou de protéolyse. Ce processus implique l'utilisation d'une molécule d'eau ce qui les classe parmi les hydrolases. Les fonctions biologiques des protéases sont variées : elles interviennent dans la maturation des protéines, dans la digestion des aliments, dans la coagulation sanguine, dans le remodelage des tissus au cours du développement de l'organisme et dans la cicatrisation.
Super-famille de protéines
Une superfamille (ou super-famille) de protéines est le regroupement le plus large (clade) de protéines pour lesquelles il est possible d'identifier un ancêtre commun par homologie. Cet ancêtre commun est généralement déduit par et similitude mécanique, même lorsque aucune similitude entre les séquences n'est détectable. Les super-familles contiennent généralement plusieurs familles de protéines présentant des similitudes de séquences au sein de ces familles.
Inhibiteur de trypsine
Un inhibiteur de trypsine (IT) est une protéine et un type d'inhibiteur de protéase à sérine (serpine) qui réduit l'activité biologique de la trypsine en contrôlant l'activation et les réactions catalytiques des protéines. La trypsine est une enzyme impliquée dans la dégradation de nombreuses protéines, principalement dans le cadre de la digestion chez l'homme et d'autres animaux tels que les monogastriques et les jeunes ruminants. Lorsque l'inhibiteur de la trypsine est consommé, il agit comme un substrat irréversible et compétitif.