Structure secondairethumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).
Isocitrate déshydrogénaseL ́isocitrate déshydrogénase (IDH) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction : isocitrate + NADP+ / NAD+ α-cétoglutarate + + NADPH / NADH + H+. Cette réaction globale se déroule en deux étapes : isocitrate + NADP+ / NAD+ oxalosuccinate + NADPH / NADH + H+ ; oxalosuccinate α-cétoglutarate + . Chez l'homme, cette enzyme existe en trois isoformes appelées IDH1, IDH2 et IDH3.
Phosphate de pyridoxalLe phosphate de pyridoxal (PLP) est une coenzyme dérivée d'une vitamine, la pyridoxine (vitamine ). C'est un groupement prosthétique. Il intervient dans le métabolisme en permettant entre autres la transamination ou la décarboxylation des acides aminés. Son site actif est la fonction aldéhyde sur l'atome de carbone 4. C'est une coenzyme des aminotransférases et des décarboxylases. La réaction de l'ALAT (alanine aminotransférase ou Glutamate pyruvate transaminase) est la suivante, montrant le rôle du coenzyme.
Séquence homologueEn biologie moléculaire, les séquences homologues sont deux ou plusieurs séquences nucléotidiques partageant une origine évolutive commune, c'est-à-dire présentant une homologie au sens de l'évolution moléculaire. Deux segments d'ADN distincts sont susceptibles d'avoir une origine commune à la suite d'une spéciation (orthologie), d'une duplication (paralogie) ou d'un transfert horizontal de gènes.
TransaminaseUne transaminase ou aminotransférase est une enzyme qui catalyse un type de réaction entre un acide aminé et un acide α-cétonique. Enzyme à pyridoxal phosphate de la classe des transférases, elle effectue le transfert d'un groupement -NH2 d'un acide aminé vers un autre, permettant la synthèse de nouveaux acides aminés, non présents dans le milieu. Son coenzyme est la vitamine B6 (phosphorylée, ce qui donnera le pyridoxal phosphate). Cette enzyme possède un complexe de coordinence avec un ion cuivre II (Cu2+).
TransaminationLa réaction de transamination est une réaction chimique toujours réversible qui consiste en l'échange d'un fonction amine primaire entre un acide α-aminé et un α-cétoacide. Cette réaction est catalysée par une enzyme, la transaminase. Par exemple : Glutamate + Oxaloacétate ⇔ Alpha-cétoglutarate + Aspartate Ce processus permet la dégradation des protéines et la synthèse du glucose à partir de substances non glucidiques. Si un acide α-aminé perd sa fonction amine sans transfert, on parle de désamination et il y a libération d'ammoniac.
ZwitterionUn zwitterion (prononcé , de l'allemand Zwitter « hybride », « hermaphrodite ») ou amphion est une espèce chimique moléculaire possédant des charges électriques formelles d’une unité, de signes opposés et situées en général sur des atomes non adjacents (dans le cas où les deux charges formelles sont portées par deux atomes adjacents, on parle d'ylures). Les acides aminés, qui possèdent des groupements amine (sous forme d'ammonium NH3+ à pH =7) et acide carboxylique (sous forme de carboxylate COO− à pH =7) peuvent exister sous forme zwitterionique (à l'état solide, dans certaines gammes de pH en solution aqueuse).
CaséineLes caséines sont des protéines qui constituent la majeure partie des composants azotés du lait. La première phase de la fabrication du fromage est leur précipitation par adjonction d'un acide ou de présure. Le mot caséine est issu du latin caseus, « fromage ». La quantité des caséines d'un lait varie selon les espèces animales : 82 % (des protéines) pour le lait de vache et 40 % pour le lait maternel humain. L’hydrolyse d’une caséine fait ressortir des teneurs élevées en acide glutamique, proline, leucine, lysine, sérine et thréonine.
CarnitineLa carnitine est un acide aminé biosynthétisé à partir de lysine et de méthionine. Elle n'a pas de rôle structural, mais elle agit sur la mitochondrie, dans la cellule : grâce à une fonction ammonium quaternaire, elle facilite la pénétration des acides gras du cytosol vers les mitochondries (lors du catabolisme des lipides dans le métabolisme énergétique). On a estimé qu'elle jouait un rôle dans certaines dégénérescences neurologiques (dont la maladie d'Alzheimer, la maladie de Friedreich) et dans l'azoospermie.
Protéine de sojavignette|Le soja, la plante de laquelle est extrait la protéine de soja. Les protéines de soja sont considérées comme la source la moins coûteuse de protéines de haute qualité nutritionnelle et sont donc les protéines végétales prédominantes disponibles dans le monde . Les aliments fabriqués à partir de protéines de soja sont très populaires et traditionnels dans les pays asiatiques. La FDA a autorisé la revendication de santé de protéine de soja le en déclarant que de protéine de soja par jour peuvent réduire le risque de maladie cardiaque.
