Résumé
La glutamine (abréviations IUPAC-IUBMB : Gln et Q) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons CAA et CAG. Elle résulte de l'amidification du carboxyle terminal de l'acide glutamique. Elle donne des résidus polaires électriquement neutres et tendant à former des liaisons hydrogène par son groupe amide. Son rayon de van der Waals est égal à . La L-glutamine est l'acide aminé libre le plus abondant du sang humain. Tout comme les autres acides aminés, elle joue un rôle biochimique important en tant que constituant des protéines. Elle est également un élément crucial de la métabolisation de l'azote : l'ammoniac formé par la fixation de l'azote est assimilé en composé organique par la conversion de l'acide glutamique en glutamine. L'enzyme qui permet cette conversion s'appelle la glutamine synthétase. De plus, la glutamine peut être utilisée comme donneur d'azote dans la biosynthèse de nombreux composés, y compris d'autres acides aminés, les purines et les pyrimidines. Étant donné qu'elle peut être synthétisée in vivo à partir de l'acide glutamique, la glutamine n'est pas un acide aminé essentiel mais son rôle dans l'alimentation n'est peut-être pas entièrement compris. La glutamine sert comme supplément dans l'alimentation des assidus de musculation, ainsi que comme traitement des crampes musculaires chez les personnes âgées. Elle permet entre autres une meilleure récupération lors d'efforts physiques importants (sports de force, etc.) et participe à la reconstruction du tissu musculaire endommagé. Elle prévient également le syndrome du surentraînement. Elle diminuerait la fréquence des crises de la drépanocytose. Des études sont menées sur les conséquences néfastes potentielles d'une absorption excessive de glutamine, à ce jour sans résultats probants. Ainsi, sa consommation est supposée saine car elle peut servir à remplir les réserves d'acides aminés qu'une séance d'exercice physique aurait pu vider.
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