Pliage des protéines: structure et interactions

Cette séance de cours explore le processus complexe du repliement des protéines, explorant la formation de liaisons chimiques entre les acides aminés et l'émergence de chaînes polypeptidiques. L'instructeur discute de la traduction des messages d'ARN en protéines spécifiques au ribosome, soulignant l'importance de la conformation à l'état natif. La séance de cours couvre également le rôle des forces attractives dans l'effondrement des protéines et les conformations compactes uniques accessibles. Divers acides aminés, leurs propriétés chimiques et la signification de leurs chaînes latérales dans le repliement des protéines sont expliqués. La séance de cours se termine par une discussion sur la relation entre la séquence, la structure et le nombre de plis de protéines au fil du temps.

À propos de ce résultat

Cette page est générée automatiquement et peut contenir des informations qui ne sont pas correctes, complètes, à jour ou pertinentes par rapport à votre recherche. Il en va de même pour toutes les autres pages de ce site. Veillez à vérifier les informations auprès des sources officielles de l'EPFL.

Séances de cours associées (63)

Concepts associés (155)

PHYS-441: Statistical physics of biomacromolecules

Introduction to the application of the notions and methods of theoretical physics to problems in biology.

Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).

Domaine protéique

redresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.

Protéine

redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.

Structure tertiaire

En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.

Protein fold class

In molecular biology, protein fold classes are broad categories of protein tertiary structure topology. They describe groups of proteins that share similar amino acid and secondary structure proportions. Each class contains multiple, independent protein superfamilies (i.e. are not necessarily evolutionarily related to one another). Four large classes of protein that are generally agreed upon by the two main structure classification databases (SCOP and CATH).

Pliage des protéines: structure et conception

Explore le repliement des protéines, les interactions hydrophobes, les conformations compactes, le modèle HP, la co-évolution et les méthodes de calcul.

Biophysique: Pliage des polymères et organisation de l'ADN

Explore le pliage des polymères, les interactions hydrophobes et l'organisation de l'ADN, en soulignant leur importance biologique.

Protéines : Dogme central et traduction PHYS-441: Statistical physics of biomacromolecules

Explique la synthèse des protéines, la traduction et le dogme central de la biologie moléculaire.

Polymères de protéines: Biophysics Insights

Se penche sur les polymères protéiques, discutant de la co-évolution, de la diffusion, des structures protéiques et des méthodes expérimentales.

Dynamique de pliage des protéines PHYS-441: Statistical physics of biomacromolecules

Explore la dynamique du repliement des protéines, les chaperons, l'hydrolyse de l'ATP et les subtilités du repliement de l'ADN dans le noyau.