redresse=.67|vignette|Glissière à leucine GCN4 (), offrant un exemple typique de superhélice. redresse=.67|vignette|Hexamère de en superhélice (). Une superhélice, ou coiled coil, est un motif structurel de protéines dans lequel de deux à sept sont enroulées ensemble les unes autour des autres — les dimères et les trimères sont les structures les plus fréquentes. Des protéines présentant ce type de structures sont impliquées dans des fonctions biologiques importantes, par exemple les facteurs de transcription dans l'expression génétique. Les oncoprotéines c-Fos et , de même que la tropomyosine, sont des exemples notables de telles protéines. Les structures en superhélices contiennent généralement des motifs répétés de sept résidus — heptade répétée — de la forme hxxhcxc, constitués de résidus d'acides aminés hydrophobes (h) et électriquement chargés (c) séparés par des résidus variables (x). Les positions des résidus dans ce motif répété sont généralement notés abcdefg, où a et d sont les positions occupées par des acides aminés hydrophobes, souvent l'isoleucine, la leucine ou la valine. Lorsque cette séquence est enroulée en une , ces résidus hydrophobes s'alignent en une bande formant elle-même une hélice gauche autour de l'. Il en résulte une structure amphiphile qui, dans le cytoplasme d'une cellule, tend à dimériser de telle sorte que deux s'enroulent l'une autour de l'autre en mettant en contact leurs résidus hydrophobes respectifs. Le contact entre les deux est particulièrement étroit, les chaînes latérales des résidus a et d établissant presque toutes les interactions de van der Waals possibles. Cet empilement étroit avait été initialement prédit par Francis Crick en 1952 et est appelé empilement « bosses dans creux » (knobs into holes). Les peuvent être parallèles ou antiparallèles, et forment généralement une superhélice gauche. Quelques superhélices droites ont également été observées dans la nature et dans des protéines synthétiques.

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