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Concept
Myoglobine
Résumé
vignette|Molécule de myoglobine avec tous les atomes ().
La myoglobine, couramment symbolisée par Mb, est une métalloprotéine contenant du fer présente dans les muscles des vertébrés, et particulièrement des mammifères. Elle est apparentée structurellement à l'hémoglobine, mais a pour fonction de stocker le dioxygène plutôt que de le transporter. Comme l'hémoglobine, elle utilise l'hème comme groupe prosthétique, et est donc une hémoprotéine ; contrairement à l'hémoglobine, en revanche, la myoglobine est une protéine monomérique, c'est-à-dire qu'elle n'est formée que d'une seule sous-unité globine. Elle ne possède donc qu'un seul site de liaison au dioxygène par molécule, et ne présente pas d'effet coopératif par allostérie.
La myoglobine est le principal pigment de liaison à l'oxygène dans le muscle. Une concentration plus élevée en myoglobine dans les myocytes permet aux vertébrés de retenir leur respiration plus longtemps : les muscles des mammifères marins comme les baleines et les pinnipèdes sont ainsi particulièrement riches en myoglobine, ceux des cétacés pouvant ainsi contenir jusqu'à près de de myoglobine pour de muscle, c'est-à-dire dix fois plus que chez l'homme. D'une manière générale, la myoglobine est présente dans le myocarde et les muscles striés squelettiques, mais la plupart des sources considèrent que les muscles lisses en sont dépourvus. Chez l'homme, sa présence dans le sang est anormale et résulte d'une lésion musculaire accompagnée de destruction des myocytes, ou rhabdomyolyse ; elle peut d'ailleurs être significative dans certains cas pour aider au diagnostic.
La myoglobine présente une affinité pour l'oxygène très supérieure à celle de l'hémoglobine : mesurée par la p50, c'est-à-dire la pression partielle d'oxygène à laquelle la moitié des sites de liaison à l'oxygène sont occupés, celle de la myoglobine vaut typiquement , contre environ pour l'hémoglobine. La myoglobine peut ainsi emmagasiner l'oxygène apporté par l'hémoglobine de la circulation sanguine.
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