framed|Figure 1 : Structure chimique des ubiquinones. n peut varier de 6 à 10 et forme une chaîne polyisoprénique.
La coenzyme Q (CoQ, ou plus simplement Q), également connue sous le nom d’ubiquinone, est une 1,4-Benzoquinone pour laquelle Q fait référence au groupe quinone et 10 au nombre d'unités isopréniques dans sa chaîne latérale.
Cette substance, semblable à une vitamine liposoluble, est présente dans la plupart des cellules eucaryotes, essentiellement dans les mitochondries, où elle participe à la chaîne respiratoire dans le cadre de la respiration cellulaire aérobie.
Dans sa forme pure, la CoQ est une poudre cristalline jaune orange, sans goût ni odeur. Elle est en partie absorbée avec notre nourriture, mais est également produite dans le corps lui-même. Cette coenzyme, présente dans toutes les cellules humaines, intervient dans la transformation de l'énergie fournie par l'alimentation en énergie utilisable par la cellule. Ce n'est qu'à la suite de cette transformation, effectuée dans les mitochondries, que l'énergie contenue dans la nourriture peut être utilisée par le corps humain. 95 % des besoins corporels en énergie sont transformés à l'aide de la CoQ. Les organes nécessitant le plus d’énergie présentent également les taux de CoQ les plus élevés.
La CoQ diffuse librement dans la bicouche lipidique car il s'agit d'une benzoquinone qui est soluble dans les lipides avec une longue chaîne isoprénoïde.
La CoQ est découverte en 1957 aux États-Unis, puis décrite en 1958 par le biologiste anglais R.A. Morton.
À la suite de sa découverte du rôle significatif joué par la CoQ dans la production de l'énergie, le chercheur britannique Peter Mitchell reçut le prix Nobel de chimie en 1978.
La CoQ intervient en effet dans la chaîne respiratoire, qui assure la production d'énergie utilisable par la cellule sous forme d'ATP. C'est un intermédiaire qui a la capacité de cycler entre une forme oxydée et une forme réduite, et donc de transférer des électrons d'un complexe enzymatique à l'autre (de la NADH-déshydrogénase à la cytochrome-réductase).
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La flavine adénine dinucléotide (FAD) est une coenzyme d'oxydo-réduction dérivant de la riboflavine (vitamine B2). Il est associé aux enzymes de la classe des oxydo-réductases auxquelles il est lié par une liaison covalente : c'est un groupement prosthétique. Ce coenzyme est notamment utilisé par les flavoprotéines du complexe II de la chaîne respiratoire mitochondriale : glycérol 3-P déshydrogénase, acylCoA déshydrogénase, succinate déshydrogénase.
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