Spectrométrie de masse des protéines et protéomique

Cette séance de cours couvre les principes de la spectrométrie de masse des protéines et de la protéomique, en se concentrant sur les techniques chromatographiques, telles que la CLHP et la chromatographie liquide 2D, utilisées pour la séparation des peptides. Il discute également des applications de la chromatographie liquide dans la recherche biologique, y compris IEF hors gel versus chromatographie SCX. La séance de cours se penche sur l'importance de la chromatographie liquide haute performance (HPLC) dans la séparation des mélanges chimiques et l'utilisation de la spectrométrie de masse pour les flux de travail protéomiques quantitatifs, tels que les méthodes sans étiquette et la quantification relative des protéines. En outre, il explore les techniques d'étiquetage métabolique comme SILAC et ICAT, ainsi que les méthodes de marquage isobare comme TMTs et iTRAQ pour la quantification des protéines.

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Chromatographie en phase liquide-spectrométrie de masse

La chromatographie en phase liquide couplée à la spectrométrie de masse (en anglais Liquid chromatography-mass spectrometry ou LC-MS) est une méthode d'analyse qui combine les performances de la chromatographie en phase liquide et de la spectrométrie de masse afin d'identifier et/ou de quantifier précisément de nombreuses substances. Une unité LC-MS est composée de deux blocs principaux : un chromatographe en phase liquide et un spectromètre de masse. Catégorie:Méthode de la biochimie Catégorie:Chromatogra

Tandem mass spectrometry

Tandem mass spectrometry, also known as MS/MS or MS2, is a technique in instrumental analysis where two or more mass analyzers are coupled together using an additional reaction step to increase their abilities to analyse chemical samples. A common use of tandem MS is the analysis of biomolecules, such as proteins and peptides. The molecules of a given sample are ionized and the first spectrometer (designated MS1) separates these ions by their mass-to-charge ratio (often given as m/z or m/Q).

Spectrométrie de masse

thumb|right|Spectromètre de masse La spectrométrie de masse est une technique physique d'analyse permettant de détecter et d'identifier des molécules d’intérêt par mesure de leur masse, et de caractériser leur structure chimique. Son principe réside dans la séparation en phase gazeuse de molécules chargées (ions) en fonction de leur rapport masse/charge (m/z). Elle est utilisée dans pratiquement tous les domaines scientifiques : physique, astrophysique, chimie en phase gazeuse, chimie organique, dosages, biologie, médecine, archéologie.

Protéine

redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.

Chromatographie en phase liquide à haute performance

vignette|Un chromatographe en phase liquide à haute performance. De gauche à droite : un dispositif de pompage destiné à générer un gradient de deux solvants une colonne de chromatographie et un détecteur pour mesurer l'absorbance. vignette|Un chromatographe en phase liquide à haute performance moderne. La chromatographie en phase liquide à haute performance (CLHP) est une technique de séparation analytique et/ou préparatrice de molécules présentes dans un mélange.

Spectrométrie de masse des protéines et protéomique: Techniques et applications CH-419: Protein mass spectrometry and proteomics

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Profil de protéome quantitatif : Identification des cibles chimiques CH-412: Frontiers in chemical biology

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Protéomique et spectrométrie de masse CH-419: Protein mass spectrometry and proteomics

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