Prédiction de la structure protéique : Alphafold2

Description

Cette séance de cours s'inscrit dans le révolutionnaire Alphafold2, un outil de prévision de la structure protéique développé par DeepMind de Google. Il explore l'histoire de la prédiction de la structure protéique, des muses de John Kendrew dans les années 60 aux percées récentes dans les compétitions de CASC. La séance de cours traite de l'évaluation critique de la prédiction de la structure des protéines, de l'essai de distance globale et de l'importance d'atteindre une précision élevée dans la prédiction de la structure des protéines. Il couvre également l'impact d'Alphafold2 sur le terrain, ses performances exceptionnelles en CESP14, et les implications pour la biologie et la bioinformatique du pliage des protéines. À la fin, la séance de cours souligne la croissance exponentielle du nombre de protéines résolues par Alphafold2 depuis son lancement en novembre 2020.

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Source officielle

https://mediaspace.epfl.ch/media/0_49xsi2ht

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Séances de cours associées (32)

Concepts associés (22)

Structure secondaire

thumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).

Structure primaire

vignette|Structure des protéines, en particulier la structure primaire En biochimie, la structure primaire d'une biomolécule non-ramifiée comme une protéine ou un brin d'ADN ou d'ARN, est la séquence de nucléotides ou d'acides aminés du début à la fin de la molécule. Autrement dit, la structure primaire représente l'exacte composition chimique et la séquence de ses sous-unités monomériques. La structure primaire d'un polymère biologique détermine largement sa forme tridimensionnelle, connue sous le nom de structure tertiaire.

Prédiction de la structure des protéines

La prédiction de la structure des protéines est l'inférence de la structure tridimensionnelle des protéines à partir de leur séquences d'acides aminés, c'est-à-dire la prédiction de leur pliage et de leur structures secondaire et tertiaire à partir de leur structure primaire. La prédiction de la structure est fondamentalement différente du problème inverse de la conception des protéines. Elle est l'un des objectifs les plus importants poursuivis par la bioinformatique et la chimie théorique.

Modélisation de protéines par enfilage

La modélisation d'une protéine par enfilage ou modélisation par reconnaissance des repliements est une technique utilisée pour modéliser des protéines dont on souhaite qu'elles présentent les mêmes coudes que des structures de protéines connues, mais qui ne possèdent pas de protéines homologues recensées dans la banque de données sur les protéines (PDB). Elle s'oppose donc à la méthode de prédiction de structure basée sur la modélisation par homologie.

Protéines intrinsèquement désordonnées

Les protéines intrinsèquement désordonnées ou intrinsèquement non structurées sont des protéines qui manquent de structure tridimensionnelle stable, ce qui leur confère une forte plasticité qui est à l'origine de leur importance dans les phénomènes biologiques. Une protéine peut être totalement désordonnée, mais le cas le plus courant est celui où seulement une partie de la molécule, plus ou moins longue, est désordonnée (exemple : ).