La biologie chimique rencontre la découverte de médicaments

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Description

Cette séance de cours présente la biologie chimique et la découverte de médicaments, en mettant l'accent sur le mode d'action des médicaments. Il couvre la mécanique des cours, l'importance de l'apprentissage de la biologie chimique et les prix Nobel de chimie récents. La séance de cours traite des réactions catalysées par les enzymes, de la cinétique des enzymes et des méthodes d'inhibition des enzymes. Il explore également les concepts d'inhibition compétitive et non compétitive à l'aide d'exemples de traitement du VIH et de statines.

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thumb|upright=1.2|Complexe d'une protéase du VIH (rubans rouges, bleus et jaunes) associée à l'inhibiteur qu'est le ritonavir (petite structure en bâtons et boules près du centre). Un inhibiteur enzymatique est une substance se liant à une enzyme et qui en diminue l'activité. Un inhibiteur peut empêcher la fixation du substrat sur le site actif en se fixant à sa place, ou provoquer une déformation de l'enzyme qui rend celle-ci inactive (inhibiteur allostérique).

upright=1.25|vignette| L'inhibiteur peut se lier directement au site actif de l'enzyme, à la place du substrat. redresse=1.25|vignette| L'inhibiteur peut bloquer la liaison du substrat au site actif depuis un autre site de liaison sur l'enzyme par inhibition allostérique. redresse=1.25|vignette| L'inhibiteur peut bloquer le site catalytique depuis un site allostérique distinct. Un inhibiteur compétitif est un inhibiteur enzymatique qui agit en se liant à un site actif libre d'une enzyme à la place d'un substrat, ce qui bloque la réaction normalement catalysée par l'enzyme.

La cinétique enzymatique a pour objet d'identifier et de décrire les mécanismes des réactions biochimiques, catalysées par les enzymes (réaction enzymatique), en étudiant leur vitesse c'est-à-dire leur évolution en fonction du temps. En partant des enzymes isolées et en allant vers les systèmes métaboliques organisés et intégrés, la cinétique enzymatique permet de décrire quantitativement les propriétés catalytiques des enzymes et les mécanismes mis en place pour leur régulation.

Non-competitive inhibition is a type of enzyme inhibition where the inhibitor reduces the activity of the enzyme and binds equally well to the enzyme whether or not it has already bound the substrate. This is unlike competitive inhibition, where binding affinity for the substrate in the enzyme is decreased in the presence of an inhibitor. The inhibitor may bind to the enzyme whether or not the substrate has already been bound, but if it has a higher affinity for binding the enzyme in one state or the other, it is called a mixed inhibitor.

redresse=1.5|vignette| Représentation d'une α-glucosidase () avec à sa droite le substrat au-dessus des produits de réaction . redresse=1.5|vignette|Diagramme d'une réaction catalysée montrant l'énergie E requise à différentes étapes suivant l'axe du temps t. Les substrats A et B en conditions normales requièrent une quantité d'énergie E1 pour atteindre l'état de transition A...B, à la suite duquel le produit de réaction AB peut se former. L'enzyme E crée un microenvironnement dans lequel A et B peuvent atteindre l'état de transition A.