Explore l'analyse de la structure des protéines, le repliement, les modifications et leur impact sur les maladies et la régulation de l'activité protéique.
Explore la traduction, les mutations, la fonction des ribosomes, le repliement des protéines et les processus de dégradation, en mettant l'accent sur le rôle du code génétique dans la synthèse des protéines.
Explore la dynamique de repliement des protéines, en se concentrant sur la stabilisation non-équilibre assistée par chaperon et ses implications pour la biophysique et l'évolution.
Explore les mécanismes d'homéostasie protéique de l'appareil Golgi, y compris le contrôle de la qualité, l'impact du stress protéotoxique et le déploiement des protéines induites.
Explore l'action moléculaire du chaperon des petites protéines de choc thermique dans la protéostase, en se concentrant sur leur interaction avec les protéines mal repliées et les fibrilles amyloïdes.
Explore le repliement des protéines, les acides aminés, la traduction de l'ARN et les forces attrayantes, en soulignant l'importance de la conformation à l'état natif et des structures compactes.
Explore le repliement des protéines, les interactions hydrophobes, les conformations compactes, le modèle HP, la co-évolution et les méthodes de calcul.
