Contrôle de la qualité de l'ER par biP : aides et obstacles
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Explore l'analyse co-évolutionnaire des protéines, couvrant les fonctions protéiques, le pliage, les corrélations, le DCA et les outils de prédiction de la structure comme AlphaFold 2.
Explore l'ingénierie des cellules immunitaires pour la thérapie contre le cancer, en mettant l'accent sur le ciblage des inhibiteurs de contrôle par des méthodes d'administration novatrices.
Déplacez-vous dans l'action du chaperon de l'ADNJB6, la pertinence pour les maladies d'agrégation protéique, et les interactions avec diverses protéines.
Explore la dynamique de repliement des protéines, en se concentrant sur la stabilisation non-équilibre assistée par chaperon et ses implications pour la biophysique et l'évolution.
Explore les mécanismes de contrôle de la qualité des protéines membranaires à l'ER, en mettant l'accent sur la reconnaissance ERAD, la rétrotranslocation, l'ubiquitination et la dégradation des protéines mal repliées.
Explore le repliement des protéines, les acides aminés, la traduction de l'ARN et les forces attrayantes, en soulignant l'importance de la conformation à l'état natif et des structures compactes.
Explore le rôle de Hsp70 dans le développement des protéines et la traction entropique, en discutant de la stabilisation par chaperon et de l'hydrolyse ATP.
Explore la régulation post-traductionnelle de la protéostase ER, en mettant l'accent sur l'activité du chaperon BiP, la réponse au stress ER et l'AMPylation médiée par le FICD.
Couvre le concept de cohomologie de groupe, se concentrant sur les complexes de chaîne, les complexes de cochain, les produits de tasse et les anneaux de groupe.
Explore les techniques de spectrométrie de masse des protéines, y compris les méthodes de marquage, la quantification et la découverte de biomarqueurs.
