Action moléculaire sur le chaperon : petites protéines de choc thermique
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Explore le repliement des protéines, les interactions hydrophobes, les conformations compactes, le modèle HP, la co-évolution et les méthodes de calcul.
Déplacez-vous dans les effets contrastés des chaperons sur l'agrégation des bêtapeptides amyloïdes, l'exploration des inhibiteurs, la quantification des oligomères et les impacts anticorps.
Explore le contrôle de l'agrégation protéique par des stratégies optimales, des inhibiteurs et une régulation spatiale à l'aide de compartiments liquides, éclairant les interventions médicamenteuses et la dynamique des agrégats.
Explore la régulation post-traductionnelle de la protéostase ER, en mettant l'accent sur l'activité du chaperon BiP, la réponse au stress ER et l'AMPylation médiée par le FICD.
Déplacez-vous dans les mécanismes d'agrégation protéique à l'aide de C. elegans, couvrant les erreurs de pliage, les voies d'agrégation, la cinétique, les chaperons et la nucléation stochastique.
Déplacez-vous dans la réponse cellulaire aux chocs thermiques, soulignant l'absence d'un mécanisme de capteur et la restauration d'agrégats protéiques mal repliés.
Explore les modifications post-traductionnelles et les processus de repliement dans le réticulum endoplasmique, en utilisant des exemples tels que le virus de la grippe et les maladies du repliement des protéines.
