Mécanisme moléculaire des chapérones Hsp70 : Interactions avec les cochapérones et les substrats

Cette séance de cours s'inscrit dans le mécanisme moléculaire des chaperons Hsp70, en mettant l'accent sur leurs interactions avec les cochapirones et les substrats. Les sujets abordés incluent la structure et le mode d'action de Hsp70, la régulation allostérique, l'étude de la cinétique des changements conformationnels induits par l'ATP, et l'influence des cochapérones comme GrpE et DnaJ sur la dynamique de DnaK. La séance de cours explore également les équilibres conformationnels dans les deux états nucléotidiques, l'impact des substrats sur la dynamique DnaK-ATP, et le développement des clients protéiques par Hsp70-Hdj1. En outre, il examine la régulation de la réponse aux chocs thermiques par HSF1, y compris le modèle de titrage de chaperon et les propriétés thermosensives de HSF1.