Détermination de la structure des protéines: RMN Insights

Cette séance de cours couvre les principes et les applications de la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire (RMN) dans la détermination des structures protéiques. En commençant par les bases de la RMN, il explique comment les noyaux atomiques dans un champ magnétique absorbent et réémettent les ondes radio, fournissant un aperçu de l'environnement chimique. La séance de cours se penche sur les techniques d'étiquetage isotopique cruciales pour les expériences RMN, soulignant l'importance des spectres 1H-RMN en chimie organique. Il aborde également le rôle de la RMN en médecine, en particulier l'imagerie par résonance magnétique (IRM). L'instructeur souligne l'importance des contraintes RMN dans la reconstruction des structures protéiques et élucide le processus de conversion des données RMN en structures 3D. De plus, la séance de cours présente la microscopie Cryo-Electron (Cryo-EM) en tant que technique complémentaire à la RMN pour la détermination de la structure des protéines, mettant en évidence ses progrès récents et son potentiel à révolutionner la biologie structurale.

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BIO-212: Biological chemistry I

Biochemistry is a key discipline for the Life Sciences. Biological Chemistry I and II are two tightly interconnected courses that aim to describe and understand in molecular terms the processes that m

Spectroscopie RMN

vignette|redresse|Spectromètre RMN avec passeur automatique d'échantillons utilisé en chimie organique pour la détermination des structures chimiques. vignette|redresse|Animation présentant le principe de la Résonance Magnétique Nucléaire (RMN). La spectroscopie RMN est une technique qui exploite les propriétés magnétiques de certains noyaux atomiques. Elle est basée sur le phénomène de résonance magnétique nucléaire (RMN), utilisé également en sous le nom d’.

Prédiction de la structure des protéines

La prédiction de la structure des protéines est l'inférence de la structure tridimensionnelle des protéines à partir de leur séquences d'acides aminés, c'est-à-dire la prédiction de leur pliage et de leur structures secondaire et tertiaire à partir de leur structure primaire. La prédiction de la structure est fondamentalement différente du problème inverse de la conception des protéines. Elle est l'un des objectifs les plus importants poursuivis par la bioinformatique et la chimie théorique.

Résonance magnétique nucléaire

vignette|175px|Spectromètre de résonance magnétique nucléaire. L'aimant de 21,2 T permet à l'hydrogène (H) de résonner à . La résonance magnétique nucléaire (RMN) est une propriété de certains noyaux atomiques possédant un spin nucléaire (par exemple H, C, O, F, P, Xe...), placés dans un champ magnétique. Lorsqu'ils sont soumis à un rayonnement électromagnétique (radiofréquence), le plus souvent appliqué sous forme d'impulsions, les noyaux atomiques peuvent absorber l'énergie du rayonnement puis la relâcher lors de la relaxation.

Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).

Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins

Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins (usually abbreviated protein NMR) is a field of structural biology in which NMR spectroscopy is used to obtain information about the structure and dynamics of proteins, and also nucleic acids, and their complexes. The field was pioneered by Richard R. Ernst and Kurt Wüthrich at the ETH, and by Ad Bax, Marius Clore, Angela Gronenborn at the NIH, and Gerhard Wagner at Harvard University, among others.

Détermination de la structure protéique BIO-212: Biological chemistry I

Explore la détermination de la structure des protéines à l'aide de techniques RMN et Cryo-EM, couvrant les déplacements chimiques, le marquage isotopique, le NOE et les méthodes d'imagerie à haute résolution.

Détermination de la structure des protéines: rayons X vs RMN BIO-212: Biological chemistry I

Explore la détermination de la structure des protéines à l'aide de la cristallographie aux rayons X et de la spectroscopie RMN, couvrant l'importance historique, la formation des cristaux, les modèles de diffraction et les défis de la cristallisation.

Pliage des protéines: structure et conception

Explore le repliement des protéines, les interactions hydrophobes, les conformations compactes, le modèle HP, la co-évolution et les méthodes de calcul.

Relaxation & Structure CH-401: Advanced nuclear magnetic resonance

Explore la relaxation et la détermination de la structure dans la spectroscopie RMN, couvrant la relaxation de spin nucléaire, les interactions anisotropes, les expériences NOESY et le protocole de détermination de la structure des protéines.

Résonance magnétique nucléaire : principes et applications

Explore les principes et les applications de la résonance magnétique nucléaire, couvrant l'élucidation de la structure chimique, l'interprétation des pics et l'imagerie médicale.