Conception des protéines: Méthodes de calcul

Cette séance de cours présente le domaine de la conception de protéines informatiques, couvrant les défis dans la prédiction de la structure des protéines, les fonctions énergétiques pour les structures de notation, les algorithmes de recherche pour les structures d'échantillonnage, et les applications en biologie synthétique et en biomédecine. L'importance de la conception des protéines est soulignée parce que les protéines sont essentielles pour les fonctions cellulaires. La séance de cours explique le processus de réingénierie des protéines naturelles à travers les substitutions d'acides aminés, la conception des protéines à partir de zéro, et les défis rencontrés dans la conception des protéines. Diverses méthodes de calcul et d'expérimentation pour la conception des protéines sont discutées, y compris la mutagenèse aléatoire, l'évolution dirigée et l'utilisation de bibliothèques de rotamères. La séance de cours explore également le concept de paysages énergétiques dans l'espace conformationnel des protéines et le rôle des simulations Monte Carlo dans le raffinement de la structure protéique.

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BIOENG-320: Synthetic biology

This advanced Bachelor/Master level course will cover fundamentals and approaches at the interface of biology, chemistry, engineering and computer science for diverse fields of synthetic biology. This

Structure tertiaire

En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.

Structure des protéines

La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Protéine

redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.

Énergie interne

L’énergie interne d’un système thermodynamique est l'énergie qu'il renferme. C'est une fonction d'état extensive, associée à ce système. Elle est égale à la somme de l’énergie cinétique de chaque entité élémentaire de masse non nulle et de toutes les énergies potentielles d’interaction des entités élémentaires de ce système. En fait, elle correspond à l'énergie intrinsèque du système, définie à l'échelle microscopique, à l'exclusion de l'énergie cinétique ou potentielle d'interaction du système avec son environnement, à l'échelle macroscopique.

Fonction d'état

Une fonction d'état est une fonction de grandeurs appelées variables d'état, qui définissent l'état d'équilibre d'un système thermodynamique. Les variables d'état sont par exemple la température , la pression , le volume ou le nombre de moles . Une telle fonction possède donc la propriété de ne dépendre que de l'état d'équilibre dans lequel se trouve le système, quel que soit le chemin emprunté par le système pour arriver à cet état.

Explore le repliement des protéines, les interactions hydrophobes, les conformations compactes, le modèle HP, la co-évolution et les méthodes de calcul.

Série explore la conception de protéines informatiques, couvrant les défis, les applications, et l'importance dans la bioingénierie et la biologie synthétique.

Explore le pliage des polymères, les interactions hydrophobes et l'organisation de l'ADN, en soulignant leur importance biologique.

Explore le repliement des protéines, les acides aminés, la traduction de l'ARN et les forces attrayantes, en soulignant l'importance de la conformation à l'état natif et des structures compactes.

Explore l'évolution et la fonction des machines à réparer les protéines, en mettant l'accent sur le rôle des machines à déployer alimentées à l'ATP dans la prévention de l'agrégation des protéines et la promotion d'un pliage approprié.