Carcinome in situUn carcinome ou cancer (CIS) est un carcinome qui est limité à l'épithélium. Ce stade précoce du cancer est caractérisé par une prolifération de cellules épithéliales cancéreuses ne franchissant pas la membrane basale. Le tissu conjonctif sous-jacent n'est pas touché et les métastases sont donc impossibles. Typiquement, le carcinome évolue vers un carcinome invasif, c'est-à-dire qu'il peut franchir la membrane basale de l'épithélium. Toutefois, en principe il peut demeurer confiné plusieurs années, voire régresser spontanément.
AdénocarcinomeUn adénocarcinome est une tumeur maligne développée aux dépens d'un épithélium glandulaire. Le terme est à distinguer de celui d'adénome qui désigne une tumeur développée aux dépens d'un épithélium glandulaire, mais bénigne. En pratique, une tumeur est reconnue comme adénocarcinome lorsque son analyse microscopique anatomo-pathologique démontre un aspect de glande (tubes glandulaires) ou la présence de sécrétions mucineuses (muco-sécrétions).
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Structure quaternairevignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.
Domaine protéiqueredresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.
Interféron gammaL'interféron gamma (ou IFNγ) est une cytokine soluble dimérisée qui est le seul membre de la classe des interférons de type II. L'existence de cet interféron, qui au début de son histoire, était connu sous le nom d'"interféron immunitaire", a été décrite par E. F. Wheelock comme produit des leucocytes humains activés par la phytohémagglutinine, ainsi que par d'autres chercheurs comme un produit des lymphocytes activés par des antigènes.
Masse moléculaireLa masse moléculaire (absolue) est la masse d'une molécule, exprimée en unité de masse atomique : « uma » (équivalente à un douzième, soit 1/12, de la masse d'un atome de ). Elle peut être obtenue par l'addition de la masse atomique (absolue, mesurée en uma) de chaque atome de la molécule multipliée par leur indice numérique dans la formule brute ou mesurée expérimentalement par spectrométrie de masse. La masse moléculaire relative est le rapport entre la masse moléculaire absolue (en uma) et l'unité de masse atomique « uma ».
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
GlycoprotéineUne glycoprotéine est une protéine portant un ou plusieurs groupements oligosides. C'est un hétéroside (composé de plusieurs oses différents) dont le premier motif glucidique est fixé de façon covalente à la chaine polypeptidique. Une glycoprotéine est synthétisée par la glycosylation d’une protéine, qui peut être de trois types (N-glycosylation, C-glycosylation et O-glycosylation) selon l’acide aminé utilisé, asparagine (NH2), tryptophane (en C2), sérine ou thréonine (OH).
Immortalised cell lineAn immortalised cell line is a population of cells from a multicellular organism which would normally not proliferate indefinitely but, due to mutation, have evaded normal cellular senescence and instead can keep undergoing division. The cells can therefore be grown for prolonged periods in vitro. The mutations required for immortality can occur naturally or be intentionally induced for experimental purposes. Immortal cell lines are a very important tool for research into the biochemistry and cell biology of multicellular organisms.
