Pelote aléatoireUne pelote aléatoire est une conformation d'un polymère dans laquelle les unités monomères sont orientées de façon aléatoire, en étant néanmoins liées aux unités adjacentes. Il ne s'agit pas d'une forme précise, mais d'une répartition statistique de formes pour toutes les chaînes dans une population de macromolécules. Le nom de cette conformation provient de l'idée que, en l'absence d'interactions spécifiques, stabilisantes, une chaîne polymère va « échantillonner » toutes les conformations possibles de manière aléatoire.
Structure primairevignette|Structure des protéines, en particulier la structure primaire En biochimie, la structure primaire d'une biomolécule non-ramifiée comme une protéine ou un brin d'ADN ou d'ARN, est la séquence de nucléotides ou d'acides aminés du début à la fin de la molécule. Autrement dit, la structure primaire représente l'exacte composition chimique et la séquence de ses sous-unités monomériques. La structure primaire d'un polymère biologique détermine largement sa forme tridimensionnelle, connue sous le nom de structure tertiaire.
ConformérieEn chimie, la conformérie est une forme de stéréoisomérie décrivant le fait qu'une même molécule existe sous la forme de plusieurs conformères (ou isomères de conformation) à la suite de la rotation des atomes autour de liaisons chimiques simples. On parle surtout de conformérie en chimie organique, pour des rotations autour des liaisons carbone-carbone. Il existe trois principaux facteurs qui rendent certains conformères plus stables que les autres : L'interaction entre une liaison σ et le lobe orbital arrière d'une liaison σ∗ voisine : cela n'est possible que lorsque les deux liaisons sont décalées.
Domaine protéiqueredresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.
Agrégation des protéinesL'agrégation des protéines (ou agrégation/agglomération protéique) est un phénomène biologique dans lequel les protéines mal repliées s'agrègent (c'est-à-dire qu'elles s'accumulent et se groupent entre elles), de façon intra- comme extra-cellulaire. Ces agrégats de protéines sont souvent corrélés avec des maladies. De fait, les agrégats de protéines ont été impliqués dans une grande variété de maladies qu'on a appelées amyloïdoses, parmi lesquelles on retrouve la SLA, les maladies d'Alzheimer et de Parkinson, ou encore les maladies à prions.
Folding@homeFolding@home, parfois désigné par l'abréviation FAH, est un projet de recherche médicale dont le but est de simuler le repliement des protéines dans diverses configurations de température et de pression afin de mieux comprendre ce processus, et d'en tirer des connaissances utiles qui pourraient, entre autres, permettre de développer de nouveaux médicaments, notamment contre la maladie d'Alzheimer, la drépanocytose, certains types de cancers et la maladie à coronavirus 2019.
Protéines intrinsèquement désordonnéesLes protéines intrinsèquement désordonnées ou intrinsèquement non structurées sont des protéines qui manquent de structure tridimensionnelle stable, ce qui leur confère une forte plasticité qui est à l'origine de leur importance dans les phénomènes biologiques. Une protéine peut être totalement désordonnée, mais le cas le plus courant est celui où seulement une partie de la molécule, plus ou moins longue, est désordonnée (exemple : ).
Sous-unité protéiqueUne sous-unité protéique est une chaîne polypeptidique qui entre dans la constitution d'un complexe protéique par auto-assemblage. De nombreuses protéines sont constituées de plus d'un seul peptide : les protéines oligomériques sont formées de quelques chaînes polypeptidiques, par exemple l'hémoglobine et l'ADN polymérase ; d'autres peuvent en contenir un très grand nombre et sont dites multimériques, par exemple les microtubules et les protéines constitutives du cytosquelette.
ProlineLa proline (abréviations IUPAC-IUBMB : Pro et P) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons CCU, CCC, CCA et CCG. C'est le seul acide aminé protéinogène ayant une amine secondaire et non primaire, ce qui lui confère une géométrie particulière tendant à interrompre les structures secondaires des protéines telles que les et les . La proline forme des résidus apolaires qui en polymérisant peuvent former divers types de protéines dans une famille dite des polyprolines.
Protein complexA protein complex or multiprotein complex is a group of two or more associated polypeptide chains. Protein complexes are distinct from multidomain enzymes, in which multiple catalytic domains are found in a single polypeptide chain. Protein complexes are a form of quaternary structure. Proteins in a protein complex are linked by non-covalent protein–protein interactions. These complexes are a cornerstone of many (if not most) biological processes.
