Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Agrégation des protéinesL'agrégation des protéines (ou agrégation/agglomération protéique) est un phénomène biologique dans lequel les protéines mal repliées s'agrègent (c'est-à-dire qu'elles s'accumulent et se groupent entre elles), de façon intra- comme extra-cellulaire. Ces agrégats de protéines sont souvent corrélés avec des maladies. De fait, les agrégats de protéines ont été impliqués dans une grande variété de maladies qu'on a appelées amyloïdoses, parmi lesquelles on retrouve la SLA, les maladies d'Alzheimer et de Parkinson, ou encore les maladies à prions.
ProlineLa proline (abréviations IUPAC-IUBMB : Pro et P) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons CCU, CCC, CCA et CCG. C'est le seul acide aminé protéinogène ayant une amine secondaire et non primaire, ce qui lui confère une géométrie particulière tendant à interrompre les structures secondaires des protéines telles que les et les . La proline forme des résidus apolaires qui en polymérisant peuvent former divers types de protéines dans une famille dite des polyprolines.
Réticulum endoplasmiqueEn biologie cellulaire, le réticulum endoplasmique (forme abrégée : RE) est un organite présent dans les cellules eucaryotes et lié à la membrane nucléaire. Il synthétise les protéines, produit des macromolécules et transfère des substances vers l'appareil de Golgi via des vésicules. C'est l'organite se situant à la base du système endomembranaire des cellules eucaryotes. Il faut tout de même préciser que les protéines synthétisées dans le RE Granuleux sortent immatures de celui-ci et subissent donc des lourdes modifications dans l'appareil de Golgi afin d'obtenir une protéine mature.
Théorie cellulaireLa théorie cellulaire est la théorie centrale et principale de la biologie cellulaire et le fondement le plus reconnu de la biologie en général. Elle a été alimentée par beaucoup d'expériences réalisées depuis le XVIIe siècle. La théorie cellulaire est constituée de trois principes, qui peuvent être résumés comme suit : la cellule est l'unité structurale, l'unité fonctionnelle et l'unité reproductrice du Vivant thumb|Le microscope de Hooke. 1665 : On attribue à Robert Hooke la première description d'une cellule biologique faite à partir de l'observation de végétaux.
Cellule (biologie)vignette|Dessin de « cellules » observées dans des coupes d'écorce d'arbre par Robert Hooke en 1665, à l'origine du nom latin cellula « chambre de moine », ayant aussi le sens de cella « petite chambre, chambrette ». vignette|Dessin d'Edmund Beecher Wilson publié en 1900 dont la légende originale était : « Vue générale de cellules situées à la pointe de croissance d'une racine d'oignon à partir d'une coupe longitudinale agrandie . a. cellules qui ne se divisent pas, avec réseau de chromatine et nucléoles fortement colorés ; b.
Biologie cellulairethumb|Détection de filaments d'actine dans des cellules animales (immunofluorescence) La biologie cellulaire (anciennement appelée cytologie) est une discipline scientifique qui étudie les cellules, du point de vue structural et fonctionnel, et les utilise pour des applications en biotechnologie. Elle s'intéresse à l'écosystème cellulaire, c'est-à-dire à l'équilibre dynamique et autorégulé des fonctions cellulaires, dans un contexte normal ou perturbé.
Protéine chaperonUne protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant.
Structure primairevignette|Structure des protéines, en particulier la structure primaire En biochimie, la structure primaire d'une biomolécule non-ramifiée comme une protéine ou un brin d'ADN ou d'ARN, est la séquence de nucléotides ou d'acides aminés du début à la fin de la molécule. Autrement dit, la structure primaire représente l'exacte composition chimique et la séquence de ses sous-unités monomériques. La structure primaire d'un polymère biologique détermine largement sa forme tridimensionnelle, connue sous le nom de structure tertiaire.
Protein fold classIn molecular biology, protein fold classes are broad categories of protein tertiary structure topology. They describe groups of proteins that share similar amino acid and secondary structure proportions. Each class contains multiple, independent protein superfamilies (i.e. are not necessarily evolutionarily related to one another). Four large classes of protein that are generally agreed upon by the two main structure classification databases (SCOP and CATH).
